Текст книги "Загадки мироздания"

Автор книги: Айзек Азимов

сообщить о нарушении

Текущая страница: 5 (всего у книги 24 страниц)

Глава 6
МОЛЕКУЛЫ: ВЫЖИВАЕТ САМЫЙ ПРИСПОСОБЛЕННЫЙ

Как уже говорилось в предыдущей главе, благодаря своей сложной молекулярной структуре белки являются одним из важнейших ключей к химической индивидуальности человека. Одними из наиболее значимых белков являются различные ферменты, о которых я уже упоминал в главе 1.

Так что неудивительно, что биохимики так активно взялись за изучение строения ферментов – и не без результатов.

Ферменты, как и все прочие белки, состоят из сравнительно простых структурных единиц – изаминокислот. Аминокислот существует около двадцати различных видов; в маленьких молекулах ферментов аминокислоты каждого вида представлены в количестве от двух до шести штук; в крупных молекулах ферментов – по нескольку десятков штук.

Биохимикам известно подробное строение каждой аминокислоты. Им в точности известно, каким образом одна аминокислота соединяется с другой для образования так называемой «пептидной цепочки». Поэтому для выяснения точной формулы белка необходимо установить, какие аминокислоты в нем представлены, по скольку аминокислот каждого вида и каков их порядок в пептидной цепочке.

Пептидную цепь можно подвергнуть гидролизу путем нагревания в растворе кислоты. В ходе этого процесса цепочка распадается на отдельные аминокислоты. Получившуюся смесь впоследствии можно подвергнуть анализу и подсчитать, сколько молекул каждой из аминокислот присутствовало в цепочке.

Но этого мало. Нужно установить еще, в каком порядке эти аминокислоты были представлены в пептидной цепи. Количество возможных комбинаций огромно даже для простейших белков. Возьмем, к примеру, такой гормон, как окситоцин – одну из самых маленьких белковых молекул естественного происхождения. Его молекула представляет собой пептидную цепь, в которую входят аминокислоты всего восьми видов, причем каждый вид представлен всего одной аминокислотой. Однако и этого достаточно, чтобы обеспечить 80 220 возможных вариантов чередования аминокислот в пептидной цепочке.

А когда дело доходит до больших белковых молекул, то задача становится чрезвычайно сложной, но все-таки не безнадежной. Установить порядок аминокислот в длинной цепочке можно, разрубая ее на мелкие участки по две-три аминокислоты в каждом и выясняя порядок следования аминокислот по всем этим отрезкам. К 1953 году, например, описанным образом был полностью установлен порядок аминокислот в молекуле гормона инсулина (см. главу 4).

Инсулин стал первой белковой молекулой, загадка строения которой была решена с помощью описанного алгоритма. Процесс решения занял восемь лет. Однако по мере дальнейшей разработки технологии срок, необходимый для разгадки строения крупных белков, становился все меньше. Так уже вскоре был установлен состав молекулы рибонуклеазы (фермента, который стимулирует распад рибонуклеиновой кислоты – той самой знаменитой РНК, о которой столько упоминалось в главе 2), которая представляет собой пептидную цепь из 124 аминокислот.

Процесс, путем которого рибонуклеаза (как и любой другой фермент) вызывает химическую реакцию, сам по себе настолько сложен и интересен, что заслуживает отдельного описания, чем я и займусь в следующей главе. Разумеется, как только химики установили точное строение молекулы фермента, их тотчас же заинтересовал вопрос о том, что же именно в этом строении придает молекуле ее потрясающую способность вызывать определенную химическую реакцию, в данном случае – распад РНК.

Химики осторожно начали работу в этом направлении, заменяя в рибонуклеазе то одну, то другую аминокислоту, стараясь понять, где же в ней «активный элемент», какие же именно участки молекулы непосредственно задействованы в реакции. Оказалось, что даже минимальное изменение одних аминокислот приводит к потере работоспособности фермента, в то время как другие аминокислоты можно было изменять в довольно значительной степени без какого-либо эффекта. Ключевыми оказались аминокислоты 12 (принадлежащая к разновидности гистидин), 41 (лизин) и 119 (снова гистидин).

Кажется вполне вероятным, что, несмотря на то что эти аминокислоты довольно значительно отстоят друг от друга в цепочке, все три вместе представляют собой единый активный элемент. Ведь пептидная цепь – не прямой стальной прут, а скорее гибкая нить, которую можно сложить таким образом, чтобы звенья № 12, 41 и 119 оказались рядом. Тогда образуется что-то вроде устойчивого соединения из трех аминокислот.

В «сложенном» таким образом виде молекулу фермента удерживают особого вида связи между определенными группами атомов. Очень важна роль аминокислоты цистин в одной из подобных связей. Цистин – это в какой-то степени двойная молекула. Каждая половинка ее является сама по себе полноценной аминокислотой, а соединяются между собой эти половинки посредством цепочки, в которую входят два атома серы (так называемый «дисульфидный мост»). Одна половинка молекулы цистина может входить в состав одной пептидной цепочки, а другая – другой. Таким образом, получается, что дисульфидный мост удерживает вместе не просто две половинки одной молекулы, а две отдельные пептидные цепочки (или два участка одной и той же цепочки).

В молекуле рибонуклеазы имеются четыре таких дисульфидных моста, связывающие различные участки пептидной цепочки. Помимо них, существуют еще и другие, более слабые виды дополнительных связей в молекуле, и все они вместе прочно удерживают пептидную цепочку в сложенном виде, благодаря чему в ней и складывается активный элемент.

Но если для формирования активного элемента в молекуле необходимыми являются лишь несколько присутствующих в ней аминокислот, то зачем нужна сотня с лишним остальных? Некоторые из причин уже очевидны.

Если рибонуклеазу разрубить на две части, скажем, по двадцатой аминокислоте, то ни одна из получившихся частей не будет работоспособна. Но если смешать растворы обеих получившихся частей, работоспособность окажется в значительной степени восстановленной. Создается впечатление, что обе части молекулы обратно соединяются из смеси именно правильным образом, хотя могли бы соединяться бесчисленным количеством неправильных вариаций. Очевидно, в ферменте аминокислоты выстроены таким образом, что цепочка просто не может не складываться правильно, так чтобы необходимые для формирования активного элемента аминокислоты не оказывались рядом. Возможно, именно для «самостоятельного» складывания цепочки правильным образом и необходимо наличие такого большого количества соответствующих звеньев.

К чему же такие сложности? Зачем выстраивать длинную цепь просто ради того, чтобы наверняка обеспечить формирование активного элемента; не проще ли было бы просто объединить три необходимые аминокислоты в одну трехзвенную цепочку, а с остальными – распрощаться?

В первую очередь причина в том, что совершенно не нужно, чтобы фермент всегда был активен.

Возьмем для примера распространенные ферменты трипсин и химотрипсин. Это пищеварительные ферменты, воздействующие на пищу в нашем кишечнике. Они обеспечивают расщепление белков пищи на короткие цепочки, которые затем будут расщеплены на аминокислоты и всосаны кишечником.

Такие ферменты являются составной частью сложной группы и должны выполнять свою работу только в нужный момент. Поэтому изначально они вырабатываются в неактивной форме, в которой известны под названием «трипсиноген» и «химотрипсиноген». Для того чтобы активизироваться, пептидные цепочки этих ферментов необходимо свернуть определенным образом, так чтобы образовался активный элемент. Однако сделать это непросто. Чтобы это произошло, необходимо разорвать пептидную цепочку в определенном месте. Тогда оставшаяся часть цепочки сама сворачивается правильным образом и получается активизированный фермент: химотрипсиноген превращается в химотрипсин, а трипсиноген – в трипсин.

Таким же образом и рибонуклеаза, которой необходимо правильным образом свернуться для образования активного элемента, сворачивается, по-видимому, не всегда, а только в определенных обстоятельствах. Соответственно, в зависимости от потребностей организма она может иметь как активный, так и неактивный вид. Если бы вместо длинной рибонуклеазы вырабатывался один лишь ее активный элемент, фермент был бы активен всегда, а это не соответствует потребностям сложного и тонкого живого организма.

Давайте вернемся к только что упомянутым пищеварительным ферментам. Молекула трипсина состоит из 223 аминокислот, выстроенных в три пептидные цепочки, объединенные между собой цистиновыми мостами; молекула химотрипсина несколько крупнее. Аминокислотное строение обоих ферментов уже установлено.

Активные элементы трипсина и химотрипсина оказались одинаковыми, и в целом их строение наполовину совпадает. Неудивительно, что и действие обоих ферментов одинаково – оба они вызывают расщепление белковых молекул в ходе пищеварительного процесса.

Но есть в их строении и различия, благодаря которым трипсин крепится к белковым молекулам одним образом, а химотрипсин – другим. По отношению к собственному активному элементу оба фермента ориентированы по-разному и поэтому полными дубликатами друг друга не являются.

Из-за таких различий в ориентации трипсин расщепляет не все аминокислотные связи, а лишь некоторые из них, например ту, при которой задействован уже упомянутый мной лизин, или другая аминокислота – аргинин, в определенных аспектах похожая на лизин. Химотрипсин же расщепляет другие аминокислотные связи – те, в которых участвуют аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан (их объединяет присутствие в структуре молекулы кольца из шести атомов углерода).

Несмотря на то что активные элементы трипсина и химотрипсина одинаковы, назначение остального тела этих молекул оказывается различным. Таким образом, с помощью наличия двух различных между собой ферментов организм получает дополнительную гибкость в управлении пищеварительными процессами, которой не имел бы, если бы вместо длинной пептидной цепочки фермент представлял бы собой единый активный элемент.

Сходство трипсина и химотрипсина наталкивает на мысль о наличии у них общего «молекулярного предка». А причиной наблюдаемых между ними различий является тот факт, что в процесс наследования способности формировать определенные ферменты иногда может вторгнуться искажение (так называемая «мутация»).

Понятие эволюции методом естественного отбора можно с равным успехом применить как к живым организмам в целом, так и к пептидным цепочкам. Если функционирование новой, формируемой под воздействием мутации пептидной цепочки оказывается неэффективным или отсутствующим вообще, то ее носитель умрет. Если же действие новой, мутировавшей пептидной цепочки окажется несколько отличающимся от действия старой или даже принципиально другим, но тоже полезным, то ее носитель выживет и, возможно, видоизменится сам. Среди молекул, как и среди живых организмов, тоже выживает наиболее приспособленный.

Более того, эволюция молекул может пролить свет и на эволюцию организмов. Недавно было изучено строение фермента цитохром С, участвующего в обработке тканями кислорода, у 13 видов живых существ, от человека до плесени. Оказалось, что около половины из 104-108 аминокислот этого белка присутствуют в организмах всех 13 видов в одинаковом порядке. Это еще одно свидетельство в пользу того, что все живое имеет общего предка.

Чем сильнее различаются между собой биологические виды живых существ, тем больше отличается и строение в их организмах соответствующего фермента. Молекула цитохрома С в организме человека лишь на одну аминокислоту отличается от аналогичной молекулы в организме макаки-резуса. А вот от молекулы цитохрома С тунца ученые нашли уже 21 отличие, а от молекулы из организма плесени – 48 отличий (хотя напомним, что функция цитохрома С в организмах всех перечисленных биологических видов одна и та же).

Несомненно, что если химикам удастся упростить и доработать свою технологию до такого состояния, когда станет возможным изучение множества ферментов у множества живых видов, то обнаруженные при этом различия помогут в подробностях раскрыть ход эволюции жизни на Земле.

Глава 7
ФЕРМЕНТЫ И ОБРАЗЫ

В одном из классических химических экспериментов, с которого часто начинается изучение общей химии в колледже, экспериментатор получает кислород путем разложения бертолетовой соли (в состав которой входят атомы кислорода). При проведении этого опыта необходимо четко соблюдать условия. Студент должен не просто нагреть бертолетову соль – необходимо сначала добавить двуокись марганца, в состав которой тоже входит кислород. Если этого не сделать, то бертолетову соль придется нагревать очень сильно, а выход кислорода все равно будет небольшим. При наличии же двуокиси марганца достаточно лишь немного нагреть смесь, и кислород начнет активно выделяться.

Необходимо объяснить студенту, что сам диоксид марганца при этом в реакции не участвует, хотя бы для того, чтобы студент не решил, что кислород выделяется из двуокиси марганца, а в осадок выпадает металлический марганец. Действие двуокиси марганца заключается только в ускорении каким-то образом распада бертолетовой соли. При этом сама двуокись марганца не потребляется – достаточно, чтобы она просто присутствовала. В данном случае двуокись марганца является катализатором реакции, а сам процесс, при котором одно вещество самим своим присутствием влияет на ход реакции других веществ, называется катализом.

Если ограничиться вышеприведенными сведениями (как часто делают), то новичок может сделать вывод и всю жизнь считать, что катализ – это такое чудо. Само признание того, что некое вещество может влиять на процесс без непосредственного вступления в него, одним своим присутствием, сразу порождает представление, что либо бертолетова соль каким-то мистическим образом чувствует присутствие двуокиси марганца и начинает вести себя по-другому, либо мы наблюдаем случай дистанционного воздействия (например, телекинеза) на бертолетову соль со стороны могущественной молекулы двуокиси марганца.

Излишняя таинственность в науке только помеха, ведь сама задача науки заключается в том, чтобы сделать Вселенную как можно менее таинственным местом. Если учесть, что стоит студенту заняться в будущем промышленной химией, и ему придется постоянно сталкиваться с катализируемыми реакциями, а если он изберет биохимию, то и здесь обязательно будет иметь дело с необходимыми белковыми катализаторами – ферментами, то понятно, что подобный налет таинственности совсем уж нежелателен.

Естественно, нет необходимости надолго прерывать вводный курс химии ради подробного отклонения в область химии поверхностей с целью раскрыть завесу тайны катализа. Студенты все равно ничего не поймут, потому что у них еще нет соответствующей базы знаний, да это и не нужно. Достаточно просто отметить, что никакой тайны в катализе нет, а подробное объяснение подождет.

Чтобы устранить таинственность, нужно всего лишь привести студентам известные примеры того, как реакцию можно ускорить с помощью присутствия внешнего воздействия, – примеры, явно лишенные какой-либо мистики. Короче говоря, студент может быть не готов к объяснениям из области высшей химии, но он всегда готов к восприятию метафорического образа.

Если этот образ окажется достаточно наглядным, го студент запомнит его навсегда. Даже если он никогда не пойдет дальше базового курса химии, то хотя бы в одном аспекте химия лишится в его глазах мистического налета. Так совершится еще один вклад в рационалистическую систему мировоззрения человека, которая в итоге приводит к научному мышлению. Если же студент в дальнейшем перейдет к курсу высшей химии, то там катализу будет уделено особое внимание и под него будет подведена точная теоретическая база, но, по крайней мере, изначальный подход у нашего студента уже будет правильным и он сможет воспринимать материал с большим доверием.

Так как же катализатор может повлиять на ход реакции самим своим присутствием? Какую аналогию такому феномену может предложить жизнь? Давайте возьмем в качестве аналогии скольжение кирпича по наклонной плоскости.

Давайте вместо распадающейся с высвобождением кислорода бертолетовой соли представим себе кирпич, скользящий вниз по слегка наклонной плоскости с высвобождением энергии. Оба процесса являются спонтанными, но и для первого и для второго необходим изначальный толчок. Бертолетову соль надо сначала нагреть; кирпич нужно подтолкнуть рукой.

Допустим, что наклонная доска, на которой лежит кирпич, имеет грубую поверхность и между ней и кирпичом возникает сильное трение. Тогда, несмотря на силу тяжести, воздействующую на кирпич, он остановится сразу же, как только его перестанут толкать рукой.

Теперь предположим, что и кирпич и доска покрыты тонким слоем льда. Теперь кирпич будет скользить вниз гораздо легче, от самого слабого толчка, а то вообще сам по себе.

Но ведь лед не толкает кирпич, не усиливает силу тяжести, вообще не прилагает к кирпичу никаких усилий. Он сам по себе вообще ничего не делает. Он просто присутствует. Да и нужно-то его немного – лишь столько, чтобы покрыть тонким слоем соприкасающиеся части доски и кирпича. Причем в идеальном случае лед еще и не тратится в процессе скольжения. Когда кирпич уже соскользнул вниз, весь лед остается на месте – можно ставить на доску второй обледенелый кирпич, за ним – третий и т. д.

Катализатор определяют как вещество, способное ускорять химическую реакцию фактом своего присутствия в небольших количествах и не подвергающееся в результате реакции изменениям. Стоит убрать из определения слово «химическую», и мы увидим, что лед, покрывающий доску, является самым настоящим катализатором.

Можно привести и другую аналогию – с письменным столом. Представьте себе, что посреди пустыни стоит человек с карандашом и листом бумаги, а вокруг него – только мягкий пересыпающийся песок. Человек хочет что-то написать на листе.

Писать он умеет, у него есть чем писать и на чем. Однако прочесть написанное им в таких условиях будет сложновато, а то и невозможно, а бумага в процессе написания практически неизбежно порвется.

Теперь представим себе, что вдруг под рукой у нашего писателя обнаруживается гладкий письменный стол из полированного дерева. Карандаш на полировке не пишет, но как разительно изменится при этом вся ситуация в целом!

Никаких дополнительных тайн письма человеку не открывается, инструмент его – карандаш – остается прежним, да и предмет, на котором он может писать, – все тот же лист бумаги.

Однако теперь текст получится ровный, четкий и понятный – и все благодаря письменному столу, который ускоряет и облегчает процесс самим фактом своего присутствия, при этом не претерпевая в процессе написания текста никаких изменений. И карандаш, и бумага в какой-то степени затрачиваются при написании текста, да и сам пишущий тратит на этот процесс некоторое количество калорий энергии, и только письменный стол не несет никаких потерь. В дальнейшем с его помощью можно осуществить неограниченное количество подобных действий; короче говоря, он является полноценным катализатором.

Кстати, обе приведенные метафоры говорят еще об одном, о том, что катализ – это, как правило, феномен, связанный с поверхностью; о том, что для ускорения реакции (будь то скольжение кирпича, написание письма или распад бертолетовой соли) необходимо предоставить наилучшим образом подходящую для процесса поверхность.

Позже, уже в ходе более глубокого изучения предмета, студенту объяснят, что катализ ускоряет реакцию, никоим образом не сдвигая при этом точку равновесия. Предположим, к примеру, что у нас имеются вещества А и В, которые вступают в реакцию с образованием веществ С и D. Естественным образом эта реакция будет происходить лишь до определенного момента – она остановится по достижении системой равновесного состояния, то есть такого, когда все доли каждого из четырех веществ – А, В, С и D – в смеси достигнут определенного уровня. Присутствие катализатора лишь ускоряет ход реакции в том смысле, что равновесное положение достигается быстрее, но по его достижении реакция точно так же останавливается.

Более того, если изначально взять С и D, то и они вступят между собой в реакцию с образованием А и В, – и эта реакция тоже будет протекать додостижения системой равновесного состояния. Интересно, что и ход такой обратной реакции можно ускорить с помощью того же самого катализатора.

Когда студента впервые в жизни ставят перед этим фактом, то наличие вещества, способного подталкивать реакцию в обоих направлениях, как будто обладая точным знанием о том, где именно находится точка равновесия, может показаться ему какой-то чертовщиной.

Однако несложно показать, что катализатор на самом деле подталкивает реакцию не в обоих направлениях, а только в одном – достаточно вернуться к метафоре с кирпичом на наклонной плоскости. Представим теперь, что поверхность, на которой лежит кирпич, – не ровная прямая, а что-то вроде параболы концами вверх, то есть самая низкая точка траектории движения кирпича находится не на одном из концов, а где-то между ними. Тогда если поверхность грубая и шершавая, то кирпич с обоих краев плоскости будет сползать к середине, но очень медленно, а если покрыть поверхность слоем льда – то он легко соскользнет к одной и той же самой низкой точке, не важно, с какого из краев.

Если наблюдать за происходящим четко сверху, остановка кирпича всегда в одной и той же точке, ничем не отличающейся от других, при движении в любом направлении покажется явлением мистическим и таинственным. Однако стоит посмотреть сбоку, и станет ясно, что направление движения кирпича на самом деле всегда одно и то же – вниз, куда его тянет сила тяжести. Именно это движение вниз и ускоряет катализатор-лед.

Если обозначить, скажем, левый край поверхности, как смесь А и В, а правый – как смесь С и D, то любому студенту станет ясно, что лед, конечно, не занимается расчетами того, в каком направлении толкать кирпич. Он просто помогает кирпичу быстрее соскользнуть вниз.

Студентам наглядно будет показано, почему катализ обратимой реакции не приводит к сдвигу точки равновесия и почему ускорение реакции в том или ином направлении не подталкивает ее двигаться в том же направлении дальше. Очевидно ведь, что оттого, что кирпич и поверхность, по которой он скользит, покроют льдом, процесс скольжения, конечно, ускорится, но на положение самой нижней точки поверхности это никак не повлияет, равно как и не заставит кирпич проскочить эту точку и застрять где-то посреди противоположного склона.

В программе более продвинутых курсов студенты узнают о существовании такой вещи, как химический потенциал, который можно рассматривать как в некотором отношении аналог известного нам с детства гравитационного потенциала, и на этом этапе познания когда-то обрисованный образ опять же сослужит им хорошую службу.

Но не стоит ограничивать область применения метафор лишь элементарными вещами. В конце концов будет объяснено, что эффект катализа достигается за счет снижения энергии активации. Иными словами, вещество, подвергающееся воздействию фермента, сначала вступает в некое нестабильное промежуточное соединение, из которого тут же образуется окончательный продукт. Формирование этого нестабильного промежуточного соединения требует приложения довольно большого объема энергии, а без его образования не получится и окончательного продукта (хотя он как раз и не является особенно энергоемким веществом). Поэтому вся реакция не может проистекать быстрее, чем формируется промежуточное соединение.

Наличие же катализатора делает это промежуточное соединение более стабильным, что позволяет формировать его с приложением меньшего количества энергии, что ускоряет процесс образования этого соединения, а значит, и всей реакции.

Часто энергию активации (так называется энергия, необходимая для формирования промежуточного вещества) представляют в виде «порога» между исходными веществами и конечными продуктами реакции. Присутствие фермента снижает этот порог, соответственно облегчая массовый переход через него. Еще одну интересную метафору можно привести, если представить обратимую реакцию в виде шоссе, по которому в обе стороны мчатся автомобили, а энергию активации – в виде «лежащего полицейского»; однако эта метафора оставляет открытым вопрос, каким же именно образом наличие катализатора вдруг способствует снижению порога. Зато это можно наглядно продемонстрировать с помощью образа «завязывания шнурков».

Представим себе человека, который стоит посреди необозримого грязного поля. У него развязался шнурок, и надо его завязать. При этом ему очень не хочется упасть в грязь. Пока наш герой стоит на обеих ногах, на одной из которых ботинок с развязанным шнурком, он находится в устойчивом положении и падение ему не грозит. Когда шнурок будет завязан, опасность падения окажется далеко позади.

Но вот сам процесс завязывания шнурка сопряжен с ослаблением равновесия. Для этого надо либо нагнуться, либо присесть на корточки, либо поднять ногу, то есть оказаться в рискованном положении, когда можно либо запачкать часть одежды, либо вообще упасть. Такая нестабильность промежуточного положения заставит нашего героя двигаться медленно и осторожно.

Если же под рукой у него окажется прочно стоящий на месте стул, на который можно будет усесться, ситуация радикальным образом изменится. Сидя на стуле, человек легко может поднять одну ногу, нисколько не теряя при этом равновесия. Быстро завязав шнурок, он встанет и пойдет по своим делам.

В описанном примере не только понятно, что стул – это катализатор (обратите внимание – опять его задача оказывается в том, чтобы предоставить подходящую поверхность!), но и видно, что помогает он именно тем, что стабилизирует промежуточное состояние. Так мы можем наглядно продемонстрировать тезис о снижении энергетического порога.

Можно себе представить, что если шнурки необходимо завязать большому количеству людей, то с помощью стула, сидя на котором они будут делать это по очереди, весь процесс значительно ускорится. В таком случае можно будет говорить о том, как катализатор «стул» ускоряет «реакцию завязывания шнурков».

Когда студент впервые узнает о ферментах, эти катализаторы, так тесно связанные с самой жизнью, кажутся ему совершенно загадочными. Они имеют белковую природу, но при этом разделяют все фундаментальные свойства ферментов как таковых. Образы «кирпича на наклонной доске», «письменного стола» и «завязывания шнурков» справедливы по отношению к ним не меньше, чем по отношению к диоксиду марганца.

Но ферменты – более тонкая материя. Одно из главных отличий белковых катализаторов (ферментов) от минеральных – в том, что первые гораздо более специфичны. Зачастую один фермент может катализировать только одну реакцию из бессчетного множества. Однако не стоит воспринимать это как необъяснимую загадку природы. Даже поверхностного знакомства со строением белков достаточно, чтобы понять, что из белковых молекул можно составить самые сложные поверхности путем перестановки аминокислот в белках. Кстати, если развить метафору о «завязывании шнурков», то можно очень хорошо показать преимущества именно строго специализированной поверхности.

Стул – он и есть стул, но и стулья бывают разные. Обычный кухонный стул вполне годится на роль катализатора для ускорения реакции завязывания шнурков. Но представьте себе стул, специально разработанный именно для этой цели, – с автоматизированными спинкой, подлокотниками и подножками. К примеру, когда человек садится на стул, замыкается контакт и одна из подножек вместе с ногой поднимается на нужную высоту, одновременно с этим спинка наклоняется чуть вперед, а подлокотники – вперед и вовнутрь, так чтобы кисти обеих рук оказались в одной точке со шнурками на надетом на ногу ботинке. Так за долю секунды, без каких-либо действий со своей стороны, сидящий окажется в идеальном положении для завязывания шнурков; завязавший же шнурки выталкивается в сторону специальным рычагом – стул становится свободен для следующего пользователя.

Очевидно, что такое специально сконструированное кресло гораздо сильнее ускорит «реакцию завязывания шнурков», чем обычный кухонный стул. Оно еще более стабилизирует промежуточное положение. Однако в силу своей специализации такое кресло окажется неприменимым для любых других целей. Скажем, если молодой человек захочет посидеть в нем с любимой девушкой на коленях, то движение различных частей кресла его весьма удивит. Даже если сами движения рук, ног и спины покажутся ему лишь забавным сюрпризом, то завершающее выталкивание уж точно вряд ли понравится как ему самому, так и девушке.

Если же вы заходите посидеть в таком кресле просто для того, чтобы почитать газету, то тут же вскочите в раздражении сами еще до того, как вас выпихнет оттуда автоматически.

В обоих случаях в следующий раз такой желающий посидеть уже будет искать для своих целей либо стандартный стул, либо специально сконструированный уже непосредственно для его целей, скажем кресло-для-сидения-с-девушкой или кресло-для-чтения-газет.

Короче говоря, специально сконструированное кресло (фермент) является одновременно и более эффективным, и более специализированным катализатором, чем «общий» катализатор (как правило, минерального происхождения). Эффективность и специализация, как правило, всегда идут рука об руку.

Для наглядности объяснения совсем не обязательно выдумывать воображаемые кресла. Можно ведь вспомнить и о стоматологическом или парикмахерском кресле, а то и об электрическом стуле. Если сравнить их все с обычным кухонным стулом, то сразу становится ясно, насколько специализированная поверхность может повысить эффективность действия.

Специализация вспоминается и тогда, когда речь заходит о конкурентном ингибировании (см. главу 2). Скажем, один фермент выборочно катализирует распад вещества А. Он не будет катализировать ни распад вещества В, ни распад похожего на А вещества А'; однако присутствие А' помешает нормальной работе фермента в отношении А, а присутствие В – нет.

В этом случае уместно воспользоваться самой распространенной метафорой, имеющей отношение к ферментам, – образом «ключа и замка». Фермент, воздействующий на определенное вещество А, можно сравнить с замком, к которому это вещество А является ключом. Вещество В, совершенно не похожее на А, можно в таком случае уподобить другому ключу, который даже вставить нельзя в замок, предназначенный для А. Поэтому повлиять на замок с помощью ключа А нельзя никак.