Текст книги "Биохимия старения"
Автор книги: Роберт Сапольски
сообщить о нарушении
Текущая страница: 6 (всего у книги 19 страниц)
НГБ чрезвычайно разнородны, их насчитывают несколько сотен. Эти белки богаты кислыми аминокислотами и обладают видо– и тканеспецифичностью. Метаболически более активные ткани содержат больше типов и большие количества НГБ. Они синтезируются в течение всего клеточного цикла. НГБ участвуют как в структурной организации хроматина, так и в положительной регуляции экспрессии генов.
И гистоны, и НГБ подвергаются различным постсинтетическим модификациям – фосфорилированию, ацетилированию, ADPрибозилированию и метилированию. Если первые три модификации уменьшают положительный заряд гистонов и вызывают их отделение от ДНК, то метилирование усиливает их связывание с ДНК. Эти модификации происходят в определенных гистонах на специфических фазах клеточного цикла и развития организма. Они могут изменять структурную организацию хроматина и его матричную активность. Фосфорилирование относится к процессам, связанным с делением клетки, а ацетилирование – к процессам, связанным с транскрипцией. Метилирование и ADPрибозилирование, по-видимому, происходят во время дифференцировки клеток. Ряд эндогенных эффекторов, таких, как гормоны и ионы металлов, модулируют эти модификации и таким образом модулируют матричную активность хроматина.
С возрастом в хроматине происходят структурные изменения. Его температура плавления (Tm) увеличивается, а экстрагируемость хромосомных белков уменьшается, что указывает на более сильное связывание белков с ДНК. Кроме того, уменьшается степень ковалентных модификаций белков, а также модулирующее влияние эффекторов на эти модификации. Причиной подобных изменений могут быть конформационные изменения, имеющие место в старости. Вследствие этих изменений в некоторых тканях с возрастом трансляционная активность хроматина уменьшается. Эти данные показывают, что структурные изменения хроматина, особенно в постмитотических тканях, в которых он не обновляется, приводят к снижению его матричной активности, а также его реакции на модуляторы. Это может вызывать постепенное ухудшение различных функций организма и вести к старению.
Литература
1. Aberchrombie B. D., Kneale G. G., Crane-Robinson C., Bradbury E. M., Goodwin G. H., Walker J. M., Johns E. W. Eur. J. Biochem., 84, 173–177 (1978).
2. Absolom D., Regenmortel M. H. V. FEBS Lett., 85, 61–64 (1978).
3. Adamson E. D., Woodland H. R. J. molec. Biol., 88, 263–285 (1974).
4. Adelman R. C., Stein G., Roth G. S., Englander D. Mech. Age. Dev., 1, 49 59 (1972).
5. Adesnik M., Darnell J. E. J. molec. Biol., 67, 397–406 (1972).
6. Adler A. J., Fashman G. D., Wangh W., Allfrey V. G. J. biol Chem., 249, 29Ц 2914 (1974).
7. Adolph K. W., Cheng S. M., Laemmli U. K. Cell, 12, 805–816 (1977).
8. Adolph K. W., Paulson J. R., Laemmli U. K. Cell, 12, 817–828 (1977).
9. Allfrey V. G. In: Regulatory Mechanisms for Protein Synthesis in Mammalian Cells (A. San Pietro, M. R. Lamborg and F. T. Kenney, Eds.), Vol. II, 65-100, Academic Press, New York and London (1965).
10. Allfrey V. G. Can. Res., 26, 2026–2040 (1966).
11. Allfrey V. G. Fed. Proc, 29, 1447–1460 (1970).
12. Allfrey V. G. In: Histones and Nucleohistones (Phillips D. M. P., Ed.), pp. 241–294, Plenum Press, New York (1971).
13. Allfrey V. G., Faulkner R., Mirsky A. E. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 51, 786–794 (1964).
14. Allfrey V. G. Shelton K. Nature, 228, 132–134 (1970).
15. Altenburger W., Horz W., Zachau H. G. Nature, 264, 517–522 (1976).
16. Appels R., Ringertz N. R. Cell Diif., 3, 1–8 (1974).
17. Arceci R. J., Gross P. R. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 74, 5016–5020 (1977).
18. Arceci R. J., Senger D. R., Gross P. R. Cell, 9, 171–178 (1976).
19. Atmar V. J., Daniels G. R., Keuhn G. D. Europ. J. Biochem, 90, 29–37 (1978).
20. Bakayev V. V., Bakayeva T. G., Varshavsky A. J. Cell, 11, 619–629 (1977).
21. Baldwin J. P., Boseley P. G., Bradbury E. M. Nature, 253, 245–249 (1975).
22. Balhom R., Balhorn M., Chalkley R. Devi. Biol, 29, 199–203 (1972).
23. Balhorn R., Chalkley R., Granner D. Biochemistry, 11, 1094–1098 (1972).
24. Balhorn R., Reike W. O., Chalkley R. Biochemistry, 10, 3952–3958 (1971).
25. Balhorn R., Jackson V., Granner D., Chalkley R. Biochemistry, 14, 2504–2511 (1975).
26. Bartley J., Chalkley R. J. biol. Chem, 245, 4286–4292 (1970).
27. Baserga R. Life Sci, 15, 1057–1071 (1974).
28. Bear J. L., Zalitis J. G., MacKinlay A. G. Biochem. Biophys. Res. Commun., 84, 450–457 (1978).
29. Beatriz L. W., Dixon G. H. Can. J. Biochem, 56, 480–491 (1978).
30. Bekhor J., Samal B. Arch. Biochem. Biophys, 179, 537–544 (1977).
31. Berdyshev G. D. Interdisciplinary Topics in Gerontology, 10, 70–82, S. Karger, Basel (1976).
32. Berdyshev G. D., Zelabovskaya S. Expl. Gerontol, 7, 321–330 (1972).
33. Berkovic S. F., Mauritzen C. M. Biochim. Biophys. Acta, 475, 160–167 (1977).
34. Berlowitz L., Pallotta D. Expl. Cell. Res, 71, 45–48 (1972).
35. Billett M. A., Hindley J. Eur. J. Biochem, 28, 451–462 (1972).
36. Bina-Stein M. J. biol. Chem, 253, 5213–5219 (1978).
37. Bird A. P., Southern T. M. J. molec. Biol, 118, 27 (1968).
38. Birnbaumer L. Biochim. Biophys. Acta, 300, 129–158 (1973).
39. Birnsteil M. L., Gross K, Schaffner W., Portmann R., Probst E. In: Molecular Biology of the Mammalian Genetic Apparatus (P. O. P. Ts'o, Ed.), 87–98, North-Holland, Amsterdam (1977).
40. Bluthmann H., Mrozek S., Gierer A. Eur. J. Biochem, 58, 315–326 (1975).
41. Boffa L. C., Vidali G., Mann R. S., Allfrey V. G. J. biol. Chem, 253, 3364–3366 (1978).
42. Böhm L, Hayashi H., Cary P. D., Moss T., Crane-Robinson C, Bradbury E. M. Eur. J. Biochem, 77, 487–493 (1977).
43. Böhm J., Keil G., Knippers R. Eur. J. Biochem, 78, 251–266 (1977).
44. Bokhonko A. I., Razumova V. V. Eur. J. Biochem, 85, 115–120 (1978).
45. Bolla R., Brot N. Arch. Biochem. Biophys., 169, 227–236 (1975).
46. Bradbury E. M. Ciba Foundation Symp, 25, 131–142 (1975).
47. Bradbury E. M., Danby S. E., Rattle H. W. E., Giancotti V. Eur. J. Biochem., 57, 97-105 (1975).
48. Bradbury E. M., Inglis R. J., Mathews H. R., Sarner N. Eur. J. Biochem, 33, 131–139 (1973).
49. Bradbury E. M., Molgaard H. V., Stephens R. M. Eur. J. Biochem, 31, 474–482 (1972).
50. Bram S. Biochem. Biophys. Res. Commun, 81, 684–691 (1978).
51. Britton V. J., Frederick G. S., Florini J. R. J. Gerontol, 27, 188–192 (1972).
52. Brown I. R., Liew C. C. Science, 188, 1122–1123 (1975).
53. Burdic C. J., Taylor B. A. Expl. Cell. Res, 100, 428–433 (1976).
54. Burdon R. H., Adams R. L. P. Biochim. Biophys. Acta, 174, 322–329 (1969).
55. Butt T. R., Brothers J. F., Giri C. P., Smulson M. E. Nucl. Acid Res, 5, 2775–2788 (1978).
56. Burzio L., Koide S. S. Biochem. Biophys. Res. Commun, 42, 1185–1190 (1971).
57. Busch H. (Ed.). The Cell Nucleus. Chromatin Parts A and B, Vol. IV, Academic Press, New York and London (1978).
58. Bustin M., Cole R. D. J. biol. Chem, 243, 4500–4505 (1968).
59. Bustin M., Hopkins R. B., Isenberg I. J. biol. Chem, 253, 1694–1699 (1978).
60. Bustos S. E., Schuster G. S, Dirksen T. R., McKinney R. V., Lai D. Y. L. J. Cell. Physiol, 92, 43–48 (1977).
61. Byrne R. H., Stone P. R., Kidwell W. R. Expl. Cell Res, 115, 227–283 (1978).
62. Byvoet P. Biochim. Biophys. Acta, 160, 217–223 (1968).
63. Byvoet P., Shepherd G. R., Hardin J. M., Noland B. J. Arch. Biochem Biophys, 148, 558–567 (1972).
64. Camerini-Otero R. D., Sollner-Webb B., Felsenfeld G. Cell, 8, 333–347 (1976).
65. Candido E. P. M., Dixon G. H. J. biol. Chem., 247, 3868–3873 (1972).
66. Candido E. P. M., Dixon G. H. J. biol. Chem., 247, 5606–5510 (1972).
67. Candido E. P. M., Dixon G. H. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 69, 2015–2019 (1972).
68. Candido E. P. M., Reeves R., Davie J. R. Cell, 14, 105–113 (1978).
69. Caplan A., Ord M. G., Stocken L. A. Biochem. J., 174, 475–483 (1978).
70. Carter C. W., Jr. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 3649–3653 (1978).
71. Carter D. B., Chae C. J. Gerontol., 30, 28–32 (1975).
72. Cary P. D., Moss T., Bradbury E. M. Eur. J. Biochem., 89, 475–482 (1978).
73. Catino J. J., Yeoman L. C, Mandel M., Busch H. Biochemistry, 17, 983–987 (1978).
74. Chambon P. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 42, 1209–1234 (1978).
75. Champoux J. J. Ann. Rev. Biochem., 47, 449–479 (1978).
76. Chang K. Y., Can C. W. Biochim. Biophys. Acta, 157, 127–139 (1968).
77. Chapman G. E., Aviles F. J., Crane-Robinson C., Bradbury E. M. Eur. J. Biochem., 90, 287–296 (1978).
78. Chapman G. E., Hartman P. G., Cary P. D., Bradbury E. M., Lee D. R. Eur. J. Biochem., 86, 35–44 (1978).
79. Chen C. C., Bruegger B. B., Kern C. W., Lin Y. C, Halpern R. M., Smith R. A. Biochemistry, 16, 4852–4855 (1977).
80. Chetsanga C. J., Boyd V., Peterson L., Rushlow K. Nature, 253, 130–131 (1975).
81. Chetsanga C. I., Tuttle M., Jacoboni A., Johnson C. Biochim. Biophys. Acta, 474, 180–187 (1977).
82. Chiu J. F., Tsai Y. H., Sakuma K., Hnilica L. S. J. biol. Chem., 250, 9431–9433 (1975).
83. Cho-Chung V. S., Redler B. H. Science, 197, 272–275 (1977).
84. Chung S., Hill W. E., Doty P. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 1680–1684 (1978).
85. Chung D. M., Hollenbeck R., Costa E. Science, 193, 60–62 (1976).
86. Claycomb W. C. Biochem. J., 171, 289–298 (1978).
87. Clissold P., Cole R. J. Expl. Cell. Res., 80, 159–169 (1973).
88. Cohen M. E., Kleinsmith L. J. Biochim. Biophys. Acta, 435, 159–166 (1976).
89. Cole R. D. In: Molecular Biology of the Mammalian Genetic Apparatus (P. O. P. Ts'o, Ed.), Vol. 1, 93-104, North-Holland, Amsterdam (1977).
90. Comings D. E., Harris D. C., Okada T. A., Holmquist G. Expl. Cell. Res., 105, 349–365 (1977).
91. Crawford R. J., Krieg P., Harvey R. P., Hewish D. A., Wells J. R. E. Nature, 279, 132–136 (1979).
92. Cutler R. C. Expl. Gerontol., 10, 37–60 (1975).
93. D'Anna J. A., Gurley L. R., Deaven L. L. Nucl. Acid. Res., 5, 3195–3207 (1978).
94. D'Anna J. A., Isenberg I. Biochemistry, 13, 4992–4997 (1974).
95. D'Anna J. A., Tobey R. A., Barnam S. S., Gurley L. R. Biochem. Biophys. Res. Commun., 77, 187–194 (1977).
96. Davie J. R., Candido E. P. M. J. biol. Chem., 252, 5962–5966 (1977).
97. Davie J. R., Candido E. P. M. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 3574–3577 (1978). o
98. Defer N., Kitzis A., Levy F., Tichonicky L., Sabatier M. N., Kruh J. Europ. J. Biochem., 88, 583–691 (1978).
99. DeLange R. J., Farnbrough D. M., Smith E. L., Bonner J. J. biol. Chem., 244, 319–344 (1969).
100. DeLange R. J., Hooper J. A., Smith E. L. J. biol. Chem., 248, 3261–3274 (1973).
101. DeLange R. J., Smith E. L., Bonner J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 40, 989–993 (1970).
102. Denis H. J. molec. Biol., 22, 285–304 (1966).
103. Devi A., Lindsay N. K., Raina R. L., Sarkar N. K. Nature, 212, 474–475 (1966).
104. Dingman C. W., Sporn M. B. J. biol. Chem., 239, 3483–3492 (1964).
105. Dixon G. H., Davies P. L., Ferrier L. N., Gedamu L., Iotrov K. In: Molecular Biology of the Mammalian Genetic Apparatus (P. O. P. Ts'o, Ed.), Vol. 1, 335–379, North-Holland, Amsterdam (1977).
106. Dixon G. H., Wong N., Poirier G. G. Fed. Proc, 35, 1623 (1976).
107. Duerre J. A., Chakrabarry S. J. biol. Chem., 252, 8457–8461 (1977).
108. Duerre J. A., Lee C. T. J. Neurochem., 23, 541–547 (1974).
109. Duerre J. A., Wallwork J. C., Quick D. P., Ford K. M. J. biol. Chem., 252, 5981–5985 (1977).
110. Elgin S. C. R., Froehner S. C., Smart J. E., Bonner J. Adv. Cell molec. Biol., 1, 1-57 (1971).
111. Elgin S. C. R., Serunian L. A., Silver L. M. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 42, 839–849 (1978).
112. Elgin S. C. R., Weintraub H. Ann. Rev. Biochem., 44, 725–774 (1975).
113. Enea V., Allfrey V. G. Nature, 242, 265–267 (1973).
114. Evans K., Hohmann P., Cole R. D. Biochim. Biophys. Acta, 221, 128–131 (1970).
315. Farron F. F., Lightholder J. R. Biochem. Biophys. Res. Commun., 83, 94-100 (1978).
116. Felsenfeld G. Nature, 271, 115–122 (1978).
117. Finch J. T., Lutter L. C., Rhodes D., Brown R. S., Ruston B., Levitt M., Klug A. Nature, 269, 29–36 (1977).
118. Fitzmaurice L. C., Baker R. F. Biochim. Biophys. Acta, 272, 510–517 (1972).
119. Flint S. J., Weintraub H. Cell, 12, 783–794 (1977).
120. Foe V. E., Wilkinson L. E., Laird C. D. Cell, 9, 131–146 (1976).
121. Fontana J. A., Lovenberg W. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 70, 755–758 (1973).
122. Freedlender E. F., Taichman L., Smithies O. Biochemistry, 16, 1802–1808 (1977).
123. Fukuei K., Yakura K., Tanifuji S. Biochim. Biophys. Acta, 518, 390–400
124. Gadski R. A., Chae C. B. Biochemistry, 17, 869–874 (1978).
125. Garel A., Axel R. Proc. Nat. Acad. Sci. (USA), 73, 3966–3970 (1976)
126. Gaubatz J., Cutler R. G. Gerontology, 24, 179–207 (1978).
127. Gaubatz J., Prashad N., Cutler R. G. Biochim. Biophys. Acta, 418, 358–375 (1976).
128. Gautier F., Bunemann H., Grotjahn L. Europ. J. Biochem., 80, 175 (1977)
129. Germond J. E., Hirt B., Oudet P., Gross-Bellard M., Chambon P. Proc nat Acad. Sci. (USA), 72, 1843–1847 (1975).
130. Gershey E. L., Vidali G., Allfrey V. G. J. biol. Chem., 243, 5018–5022 (1968).
131. Gilmour R. S., Paul J. In: Chromosomal Proteins and their role in the Regulation of Gene Expression (G. S. Stein and L. J. Kleinsmith, Eds.), 19–33, Academic Press, New York and London (1975).
132. Goldberg N. D., O'Dea R. F., Haddox M. K. Adv. Cyclic Nucl. Res 3 155–223 (1973).
133. Goodman R. M., Schmidt E. C., Benjamin W. B. Cell Diff., 5, 233–246 (1977).
134. Goodwin G. H., Woodhead L., Johns E. W. FEBS Lett., 73, 85–88 (1977)
135. Gordon V. C., Knobler C. M., Olins D. E., Schumaker V. N. Proc. nat Acad Sci. (USA), 75, 660–663 (1978).
136. Gorovsky M. A., Pleger G. L., Keevert J. B., Johmann C. A. J. Cell Biol 57, 773–781 (1973).
137. Greengard P. Science, 199, 146–152 (1978).
138. Gronenborn B., Messing J. Nature, 272, 375–377 (1978).
139. Gross-Bellard M., Chambon P. Cell, 4, 281–300 (1975).
140. Gurley L. R., D'Anna J. A., Barham S. S., Deaven L. L., Tobey R. A. Eur. J. Biochem., 84, 1-15 (1978).
141. Gurley L. R., Hardin J. M. Arch. Biochem. Biophys., 130, 1–6 (1969).
142. Gurley L. R., Irvin J. L., Holbrook D. J. Biochem. Biophys. Res Commun., 14, 527–532 (1964).
143. Gurley L. R., Walters R. A., Tobey R. A. J. Cell Biol., 60, 356–364 (1974).
144. Gurley L. R., Walters R. A., Tobey R. A. J. biol Chem., 250, 3936–3944 (1975).
145. Guroff G., Brodsky M. J. Neurochem., 18, 2077–2084 (1971).
146. Hagopian H. K., Riggs M. G., Swartz L. A., Ingram V. M. Cell, 12, 855–860 (1977).
147. Hahn H. P. von. Gerontologia, 8, 123–131 (1963).
148. Hahn H. P. von. Gerontologia, 10, 174–182 (1964, 1965).
149. Hahn H. P. von, Fritz E. C. Gerontologia, 12, 237–250 (1966).
150. Hahn H. P. von. Expl. Gerontol., 5, 323–334 (1970).
151. Hamana K., Iwai K. J. Biochem., 83, 279–286 (1978).
152. Hamilton T. H., Widnell C. C., Tata J. R. J. biol. Chem., 243, 408–417 (1968).
153. Hancock R. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 2130–2134 (1978).
154. Hartman P. G., Chapman G. E., Moss T., Bradbury E. M. Eur. J. Biochem., 77, 45–51 (1977).
155. Hayaishi O. Trends Biochem. Sci., 1, 9-10 (1976).
156. Hemminki K., Bolund L. Cell Diff., 3, 347–359 (1977).
157. Hewish D. R., Burgoyne L. A. Biochem. Biophys. Res. Commun., 52, 504–510 (1973).
158. Hill B. T., Baserga R. Biochem. J., 141, 27–34 (1974).
159. Hnilica L. S. Experientia, 20, 13–14 (1964).
160. Hohmann P., Cole R. D. J. molec. Biol., 58, 533–540 (1971).
161. Hohmann P., Tobey R. A., Gurley L. R. Biochem. Biophys. Res. Commun., 63, 126–133 (1975).
162. Hohmann P., Tobey R. A., Gurley L. R. J. biol. Chem., 251, 3685–3692 (1976).
163. Holde K. E. Van, Sahashrabudhe C. G., Shaw B. R., Bruggen E. F. J. Van, Arnberg A. C. Biochem. Biophys. Res. Commun., 60, 1365–1370 (1974).
164. Honda B. M., Candido E. P. M., Dixon G. H. J. biol. Chem., 250, 8686–8689 (1975).
165. Honda B. M., Dixon G. H., Candido E. P. M. J. biol. Chem., 250, 6881–8685 (1975).
166. Hsiang M. W., Cole R. D. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 74, 4852–4856 (1977).
167. Huang R. C., Bonner J. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 48, 1216–1222 (1962).
168. Huang P. C., Branes L. A., Mura C., Quagliarello V., Bohdan P. K. In: Molecular Biology of the Mammalian Genetic Apparatus (P. O. P. Ts'o, Ed.), Vol. 1, 105–126, North-Holland, Amsterdam (1977).
169. Iatrou L., Dixon E. M. Fed. Proc, 37, 2526–2533 (1978).
170. Iatrou K., Spira A. W., Dixon D. H. Devi. Biol., 64, 82–98 (1978).
171. Imai H., Shimayama M., Yamamoto S., Tanigawa Y., Ueda I. Biochem. Biophys. Res. Commun., 66, 856–862 (1975).
172. Jackson V., Shires A., Chalkley R., Granner D. K. J. biol. Chem., 250, 56–63 (1975).
173. Jansing R. L., Stein J. L., Stein G. S. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 74, 173–177 (1977).
174. Javaherian K., Amini S. Biochim. Biophys. Acta, 478, 295–304 (1977).
175. Jeppesen P. G. N., Bankier A. T., Sanders L. Expl. Cell. Res., 115, 293–302 (1978).
176. Johns E. W. Biochem. J., 92, 55–59 (1964).
177. Johns E. W., Goodwin G. H., Hastings J. R. B., Walker J. M. In: Organisation and Expression of Eukaryotic Genome (E. M. Bradbury and K. Javaherian, Eds.), 3-19, Academic Press, London and New York (1977).
178. Johns E. W., Goodwin G. H., Walker J. M., Sanders C. Ciba Found Symp., 28, 95-112 (1975).
179. Johnson E. M., Allfrey V. G., Bradbury E. M., Mathews H. R. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 1116–1120 (1978).
180. Jungmann R. A., Kranias E. G. Int. J. Biochem., 8, 819–830 (1977).
181. Kanungo M. S., Koul O., Reddy K. R. Expl. Gerontol., 5, 261–269 (1970).
182. Kanungo M. S., Thakur M. K. Biochem. Biophys. Res Commun., 79, 1031–1036 (1977).
183. Kanungo M. S., Thakur M. K. J. Steroid Biochem., 11, 879–887 (1979).
184. Kanungo M. S., Thakur M. K. Biochem. Biophys. Res. Commun., 87, 266–271 (1979).
185. Kanungo M. S., Thakur M. K. Biochem. Biophys. Res. Commun., 86, 14–19 (1979).
186. Karn J., Johnson E. M., Vidali G., Allfrey V. G. J. biol. Chem., 249, 667–677 (1974).
187. Kedes L. H. Cell, 8, 321–331 (1976).
188. Kedes L. H., Gross P. R. Nature, 223, 1335–1339 (1969).
189. Kincade J. M., Jr., Cole R. D. J. biol. Chem., 241, 5790–5797 (1966).
190. Kincade J. M., Jr., Cole R. D. J. biol. Chem., 241, 5798–5805 (1966).
191. Kleinsmith L. J. J. Cell Physiol., 85, 459–475 (1975).
192. Kleinsmith L. J., Stein J., Stein G. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 73, 1174–1178 (1976).
193. Kleinsmith L. J., Heidema J., Carroll A. Nature, 226, 1025–1026 (1970).
194. Kleinsmith L. J., Stein G. S. Science, 194, 428–431 (1976).
195. Klevan L., Datta Gupta N., Hogan M., Crothers D. M. Biochemistry, 17, 4533–4540 (1978).
196. Knippers R., Otto B., Bohme R. Nucl. Acid Res., 5, 2113–2131 (1978).
197. KoostraA., Bailey G. S. Biochemistry, 17, 2504–2510 (1978).
198. Komberg R. D. Science, 184, 868–871 (1974).
199. Komberg R. D. Ann. Rev. Biochem., 46, 931–954 (1977).
200. Komberg R. D., Thomas J. O. Science, 184, 865–868 (1974).
201. Kostraba N. C., Loor R. M., Wang T. Y. Biochem. Biophys. Res. Commun., 79, 347–351 (1977).
202. Kostraba N. C., Montagna R. N., Wang T. Y. J. biol. Chem., 250, 1548–1555 (1975).
203. Kostraba N. C., Montagna R. N., Wang T. Y. Biochem. Biophys. Res. Commun., 72, 334–338 (1976).
204. Krebs E. G. Curr. Topics Cell Regulation, 5, 99-133 (1972).
205. Kunkel N. S., Hemminki K., Weinberg E. S. Biochemistry, 17, 2591–2598 (1978).
206. Kurochkin S. N., Trakht I. N., Severin E. S., Cole R. D. FEBS Lett, 84, 163–166 (1978).
207. Kurtz D. I., Russell A. R., Sinex F. M. Mech. Age. Dev., 3, 37–49 (1974)
208. Kurtz D., Sinex F. M. Biochim. Biophys. Acta, 145, 840–842 (1967).
209. Lake R. S. Nature (New Biol.), 242, 145–146 (1973).
210. Lake R. S., Salzman N. P. Biochemistry, 11, 4817–4826 (1972).
211. Lambropoulos H. L., Follow K. Biochem. Biophys. Res. Commun., 80, 773–780 (1978).
212. Lamy F., Lecocq R., Dumont J. E. Eur. J. Biochem., 73, 529–555 (1977)
213. Langan T. A. Science, 162, 579–580 (1968).
214. Langan T. A. J. biol. Chem., 244, 5763–6765 (1969).
215. Langan T. A. Ann. N. Y. Acad. Sci., 185, 166–180 (1971).
216. Langan T. A., Hohmann P. Fed. Proc, 33, 1597 (1974).
217. Laskey R. A., Honda B. M., Mills A. D., Finch J. T. Nature, 275, 416–420 (1978).
218. Lee H., Paik W. K. Biochim. Biophys. Acta, 277, 107–116 (1972).
219. Lee H., Paik W. K., Borun T. W. J. biol. Chem., 248, 4194–4199 (1973).
220. Leffak M., Grainger R., Weintraub H. Cell, 12, 837–845 (1977).
221. Leibovitch M. P., Tichonicky L., Kruh J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 81,623–629 (1978).
222. Le Stourgeon W. M., Rusch H. P. Science, 174, 1233–1235 (1971).
223. Letnansky K. FEBS Lett., 89, 93–97 (1978).
224. Levi V., Jacobson E. L., Jacobson M. K. FEBS. Lett., 88, 144–146 (1978).
225. Levy A., Jakob K. M. Cell, 14, 259–267 (1978).
226. Levy S., Childs G., Kedes L. Cell, 15, 151–162 (1978).
227. Levy-Wilson B., Gjerset R. A., McCarthy B. J. Biochim. Biophys. Acta, 475, 168–175 (1977).
228. Libby P. R. Biochem. Biophys. Res. Commun., 31, 59–65 (1968).
229. Liew C. V., Haslett G. W., Allfrey V. G. Nature, 226, 414–417 (1970).
230. Lifton R. P., Goldberg M. L., Karp R. W., Hogness D. S. Cold Spring Harbor Sym. Quant. Biol., 42, 1047–1052 (1978).
231. Limas C. J., Limas C. Nature, 271, 781–783 (1978).
232. Lipps H. J. Cell Dili., 4, 123–129 (1975).
233. Little J. B. Gerontology, 22, 28–55 (1976).
234. Liu A. Y.-C, Greengard P. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 73, 568–572 (1976).
235. Lough J., Bischoff R. Devi. Biol., 57, 330–344 (1977).
236. Louie A. J., Dixon G. H. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 69, 1975–1979 (1972).
237. Lue P. F., Gornall A. G., Liew C. C. Can. J. Biochem., 51, 1177–1194 (1973).
238. Luiter L. C. J. Molec. Biol., 124, 391–420 (1978).
239. Mainwaring W. I. P. Biochem. J., 110, 79–86 (1968).
240. Mann M. B., Smith H. O. Nucl. Acid. Res., 4, 4211 (1977).
241. Marushige K. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 73, 3937–3941 (1976).
242. Marushige Y., Marushige T. Biochim. Biophys. Acta, 518, 440–449 (1978).
243. Massie H. R., Baird M. B., Nicolosi R. J., Samis H. V. Arch. Biochem. Biophys., 153, 736–741 (1972).
244. Mathis D. J., Oudet P., Wasylyk B., Chambon P. Nucl. Acid Res., 5, 3523–3547 (1978).
245. Mauro E. D., Deone F., Pomponi M. Biochem. J., 174, 95-102 (1978).
246. McBroom M. J., Weiss A. K. J. Gerontol., 28, 143–151 (1973).
247. McCleary A. R., Nooden L. D., Kleinsmith L. J. J. biol. Chem., 253, 5199–5205 (1978).
248. Medvedev Zh. A., Medvedeva M. N., Huschtscha L. I. Gerontology, 23, 334–341 (1977).
249. Medvedev Zh. A., Medvedeva M. N., Robson L. Gerontology, 24, 286–292 (1978).
250. Melli M., Spinelli G., Arnold E. Cell, 12, 167–174 (1978).
251. Mirsky A. E., Pollister A. W. J. Gen. Physiol., 30, 117–148 (1946).
252. Mirzabekov A. D., Shick V. V., Betyavsky A. V., Bavykin S. G. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 4184–4188 (1978).
253. Mitchelson K., Chambes T. L., Bradbury E. M., Mathews H. R. FEBS Lett., 92, 339–342 (1978).
254. Miwa M., Tanaka M., Matsushima T., Sugimura T. J. biol. Chem., 249, 3475–3482 (1974).
255. Miyazaki K., Hagiwara H., Nagao Y., Matuo Y., Horio T. J. Biochem., 84, 135–143 (1978).
256. Moll G. W., Jr., Kaiser E. T. J. biol. Chem., 252, 3007–3011 (1977).
257. Morris G. E., Cooke A., Cole R. J. Expl. Cell Res., 74, 582–584 (1972).
258. Morris G. E., Lewis P. N. Eur. J. Biochem., 77, 471–477 (1977).
259. Morris G. E., Piper M., Cote R. Nature, 263, 76–77 (1976).
260. Moss B., Gersowitz A., Weber L., Baglioni C. Cell, 10, 113–120 (1977).
261. Moss T., Stephens R. M., Crane-Robinson L., Bradbury E. M. Nucl. Acid Res., 4, 2477–2485 (1977).
262. Murphy R. F., Wallace R. B., Bonner J. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 5903 5907 (1978).
263. Murray K. J. molec. Biol., 15, 409–419 (1966).
264. Murthy L. D., Pradhan D. E., Sreenivasan A. Biochim. Biophys. Acta, 199, 500–510 (1970).
265. Nakane M.t Ide T., Anzal K., Ohara S., Andoh T. J. Biochem., 84, 145–157 (1978).
266. Neelin J. M., Butler G. C. Can. J. Biochem, 39, 485–491 (1961).
267. Nelson D. A., Perry M., Sealy L., Chalkley R. Biochem. Biophys. Commun, 82, 1346–1353 (1978).
268. Nelson D. A., Perry M., Sealy L., Chalkley R. Biochem. Biophys. Res. Commun, 82, 1346–1353 (1978).
269. Nishizuka Y, Ueda K., Honjo T., Hayaishi O. J. biol. Chem, 243, 3765–3767 (1968).
270. Offerbacher S., Klein E. S. Biochem. Biophys. Res. Commun, 66, 375–382 (1975).
271. Okayama H., Ueda K., Hayaishi O. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 1111–1115 (1978).
272. Olins A. L, Olins D. E. Science, 183, 330–332 (1974).
273. Oliver D., Balhorn R., Granner D. R., Chalkley R. Biochemistry, 11, 3921–3925 (1972).
274. O'Meara A., Herrmann R. Biochim. Biophys. Acta, 269, 419–427 (1972).
275. Ord M. G., Stocken L. A. Biochem. J, 98, 888–897 (1966).
276. Ord M. G., Stocken L. A. Proc. FEBS Symp. 9th, 34, 113–125 (1975).
277. Ord M. G., Stocken L. A. Biochem. J, 161, 583–592 (1977).
278. Ord M. G., Stocken L. A. Biochem. J, 176, 615–618 (1978).
279. Otake H., Miwa M., Fujumura S., Sugimura T. J. Biochem, 65, 145–150 (1969).
280. Otero R. D., Felsenfeld G. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 74, 5519–5523 (1977).
281. Pages M., Alonso C. Nucl. Acid. Res, 5, 549–562 (1978).
282. Palmiter R. D., Mulvihill E. R., McKnight G. S., Senear A. W. Cold Spring-Harbor Symp. Quant. Biol, 42, 639–648 (1978).
283. Paponov V. D., Gromov P. S., Sokolov N. A., Spitkovsky D. M., Tseitlin P. I. Biochem. Biophys. Res. Commun, 82, 674–679 (1978).
284. Park W., Jansing R., Stein J., Stein G. Biochemistry, 16, 3713–3721 (1977).
285. Paul J., Gilmour R. S. J. molec. Biol, 34, 305–316 (1968).
286. Perrella F. W., Lee M. A. Biochem. Biophys. Res. Commun, 82, 575–581 (1978).
287. Perry M., Nelson D., Moore M., Chalkley R. Biochim. Biophys. Acta, 561 517–525 (1979).
288. Phillips D. M. P. Biochem. J, 87, 258–263 (1963)
289. Pogo B. G. T., Allfrey V. G., Mirsky A. E. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 55, 805–812 (1966).
290. Pogo B. G. T., Pogo A. O., Allfrey V. G., Mirsky A. E. Proc. nat. Acad-Sci. (USA), 59, 1337–1344 (1968).
291. Prashad N., Cutler R. G. Biochim. Biophys. Acta, 418, 1-23 (1976).
292. Prentice D. A., Taylor S. E., Newmark M. Z., Kitos P. A. Biochem. Biophys. Res. Commun, 85, 541–550 (1978).
293. Prescott D. M. J. Cell. Biol., 31, 1–9 (1966).
294. Price G. B., Modak S. P., Makinodan T. Science, 171, 917–920 (1971).
295. Pumo D. E., Stein G. S., Kleinsmith L. J. Cell Diff., 5, 45–52 (1976).
296. Pyhtila M. J., Sherman F. G. Biochem. Biophys. Res. Commun., 31, 340–344 (1968).
297. Rabbani A., Goodwin G. H., Johns E. W. Biochem. J., 173, 497–505 (1978).
298. Rastl E., Swetly P. J. biol. Chem., 253, 4333–4340 (1978).
299. Rattle H. W. E., Langan T. A., Danby S. E., Bradbury E. M. Eur. J. Biochem., 81, 499–505 (1977).
300. Reeves R., Candido E. P. M. FEBS Lett., 91, 117–120 (1978).
301. Rem M., Nehls P., Hozier J. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 74, 1879–1883 (1977).
302. Riggs M. G., Whittaker R. G., Neumann J. R., Ingram V. M. Nature, 268, 462–464 (1977).
303. Robbins E., Borun T. W. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 57, 409–416 (1967).
304. Roizes G. Nucl. Acid Res., 3, 2677 (1976).
305. Rovera G., Farber J., Baserga R. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 68, 1725–1729 (1971).
306. Rubin C. S., Rosen O. M. Ann. Rev. Biochem., 44, 831–887 (1975).
307. Ruderman J. V., Gross P. R. Devi. Biol., 36, 286–298 (1974).
308. Ruiz-Carrillo A., Wangh L. J., Allfrey V. G. Science, 190, 117–128 (1975).
309. Ruiz-Carrillo A., Wangh L. J., Littau V. C., Allfrey V. G. Arch. Biochem. Biophys., 174, 273–290 (1976).
310. Sadgopal A., Bonner J. Biochim. Biophys. Acta, 186, 349–357 (1969).
311. Samis H. V., Wulff V. J., Falzone J. A. Biochim. Biophys. Acta, 91, 223–232 (1964).
312. Schaffner W., Kunz G., Daetwyler H., Telford J., Smith H. O., Birnsteil M. L. Cell, 14, 655–671 (1978).
313. Scheer V. Cell, 13, 535–549 (1978).
314. Schmidt E. C., Goodman R. M. Differentiation, 6, 177–186 (1976).
315. Sealy L., Chalkley R. Cell, 14, 115–121 (1978).
316. Sealy L., Chalkley R. Nucl. Acid Res., 5, 1863–1876 (1978).
317. Seibert G., Ord M. G., Stocken L. A. Biochem. J., 122, 721–725 (1971).
317a. Shainberg A., Yagil G., Yaffe D. Devi. Biol., 25, 1-29 (1971).
318. Shaw P. A., Sahasrabudhe C. G., Hodo H. G., Saunders G. F. Nucl. Acid Res., 5, 2999–3012 (1978).
319. Shea M., Kleinsmith L. J. Biochem. Biophys. Res. Commun., 50, 473–477 (1973).
320. Shepherd G. R., Noland B. J., Hardin J. M., Byvoet P. Biochemistry of Geno Expression in Higher Organisms, 164–176, Australia and New Zealand Book Company, Sydney (1973).
321. Shoemaker C. B., Chalkley R. J. biol. Chem., 253, 5802–5807 (1978).
322. Simon D., Grunert F., Acken U., Doring H. P., Kroger H. Nucl. Acid Res, 5, 2153 (1978).
323. Singer J., Roberts-Ems J., Riggs A. D. Science, 203, 1019–1021 (1979).
324. Simpson R. T. Cell, 13, 691–699 (1978).
325. Spelsberg T. C., Hnilica L. S. Biochem. J., 120, 435–437 (1970).
326. Spiker S., Mardian J. K. W., Isenberg I. Biochem. Biophys. Res. Commun., 82, 129–135 (1978).
327. Söllner-Webb B., Camerini-Otero R. D., Felsenfeld G. Cell, 9, 179–193 (1976).
328. Söllner-Webb B., Felsenfeld G. Biochemistry, 14, 2915–2920 (1975).
329. Söllner-Webb B., Mechior W., Felsenfeld G. Cell, 14, 611–627 (1978).
330. Stedman E., Stedman E. Nature, 152, 556–557 (1943).
331. Stein G. S., Park W., Thrall C, Mans R., Stein J. Nature, 257, 764–767 (1975)
332. Stein G. S., Spelsberg T. C., Kleinsmith L. J. Science, 183, 817–824 (1974).
333. Sterner R., Vidali G., Heinnikson R. L., Allfrey V. G. J. biol. Chem., 253, 7601–7604 (1978).
334. Sugimura T. Prog. Nuc Acid Res. Mol. Biol., 13, 127–151 (1973).
335. Sung M. T., Freedlender E. F. Biochemistry, 17, 1884–1890 (1978).
336. Sung M. T., Harford J., Bundman M., Vidalakas G. Biochemistry, 16, 279–285 (1977).
337. Sussman J. L., Trifonov E. N. Proc. nat. Acad. Sci. (USA), 75, 103–107 (1978).
338. Takaku F., Nakao K., Ono T., Terayama H. Biochim. Biophys. Acta, 195, 396–400 (1969).
339. Tanaka M., Hayashi K., Sakura H., Miwia M., Matushima T., Sugimura T. Nucl. Acid Res., 5, 3183–3194 (1978).
340. Tanigawa Y., Kawamura M., Shimoyama M. Biochem. Biophys. Res. Commun., 76, 406–412 (1977).
341. Tanigawa Y., Kitamura A., Kawamura M., Shimoyama M. Eur. J. Biochem., 92, 261–269 (1978).
342. Tanphaichitr N., Chalkley R. Biochemistry, 15, 1610–1614 (1976).
343. Tarnowka M. A., Baglioni C., Basilico C. Cell, 15, 163–171 (1978).
344. Tata J. R., Baker B. J. molec. Biol., 118, 249–272 (1978).
