Текст книги "Беседы о жизни"
Автор книги: Станислав Галактионов
Соавторы: Григорий Никифорович
сообщить о нарушении
Текущая страница: 9 (всего у книги 13 страниц)
А между тем расчет показывает, что предлагаемая реакция самопроизвольно должна идти в обратном направлении. Но ведь реакция синтеза пептидной цепочки протекает в каждом организме, и вполне убедительное подтверждение тому уже хотя бы одно только наше с вами существование. В чем же дело?
Здесь нет никакого парадокса; просто приведенная выше форма записи реакции – сокращенная, показывающая лишь существенную ее часть, – в известной мере условна. Более полная (хотя все еще весьма лаконичная и схематическая ее запись) приобретает вид:
Третий компонент, появившийся в левой части уравнения, – это аденозинтрифосфат (АТФ) – универсальное биологическое «горючее», поставляющее энергию (в виде «богатых» энергией валентных связей) для тех реакций, осуществление которых самопроизвольно невозможно. В рассматриваемом случае молекула АТФ расщепляется, причем для реализации этой реакции используется молекула воды, освобождающаяся при синтезе пептидной связи. В результате суммарный энергетический эффект всех перестроек обеспечит течение реакции в целом в направлении слева направо, то есть в направлении синтеза пептидной связи.
Следовательно, две аминокислоты, «стремящиеся» объединиться, не могут сделать это непосредственно – им необходим «посредник». Такая ситуация, вообще говоря, довольно характерна для биохимических реакций (а также для обмена квартир, где «посредник» в лице бюро обмена играет, пожалуй, еще более существенную роль). Ясно, однако, что она весьма значительно усложняет течение реакции – последовательность промежуточных превращений, приводящую к требуемому результату. И «разобраться» во всех этих сложностях и нюансах биохимической реакции, «свести друг с другом» нужные молекулы в нужный момент, способны лишь ферменты.
Самый простой способ стать мастером спорта
Снова (в который раз!) авторам приходится начинать новый раздел с извинений перед читателем. И поделом: мало того, что обещанное объяснение таинственных свойств ферментов то и дело прерывается обширными и не слишком интересными отступлениями на разные побочные темы, последнее «бухгалтерское» отступление оказалось оборванным на полуслове. Нельзя, правда, сказать, что оно было совсем уже бесполезным: теперь мы знаем, что вопрос о принципиальной возможности осуществления той или иной химической реакции решается сопоставлением энергии исходной и конечной системы молекул. Если процесс перехода «исходные вещества → продукты реакции» сопровождается понижением энергии, реакция возможна, если нет, то нет.
Но ведь, обольщая доверчивого читателя различными загадочными намеками, авторы посулили объяснить вовсе не это: речь шла о том, как удается ферментам достичь необычайно высокой «производительности» ферментативных реакций, или, иными словами, речь шла о скоростях реакций. А вот как раз на эту тему пока ничего и не говорилось. И напрасно, ибо, как прекрасно знают химики, даже при условии равенства разности энергий начального и конечного состояний, разные реакции могут весьма существенно отличаться по скорости течения. Стало быть, скорость реакции не зависит от ее направления, от разности энергий конечного и начального состояния системы молекул. А от чего же зависит?
Скорость реакции зависит от способа перестройки исходных продуктов в конечные, или, как говорят, от механизма реакции. Ведь на «разборку» атомов – деталей нашего «молекулярного конструктора» – нужно, как мы уже знаем, затратить определенную энергию. И, хоть впоследствии, при «сборке», она будет с лихвой компенсирована, в начале процесса реакции взять ее неоткуда, так что энергия эта должна поступить в систему реагирующих молекул извне, из окружения. Именно от этого первоначального энергетического «взноса» – его называют «энергией активации реакции» – и зависит скорость реакции. А размер первоначального «взноса» как раз и определяется способом перестройки молекул, принимающих участие в реакции.
Возьмем хотя бы описанную уже нами реакцию окисления метилового спирта. Если попытаться, скажем, провести полную «разборку» молекул метилового спирта и кислорода с тем, чтобы потом «собрать» из отдельных атомов молекулы муравьиного альдегида и воды, то, как убеждают наши расчеты, она потребует довольно значительных затрат энергии – более тысячи килокалорий на моль. Где же взять такую «чертову пропасть калорий»? (Выражение, заимствованное нами у известного американского ученого и юмориста, профессора геологии Г. Маккинстри.) В отсутствие специальных воздействий надеяться остается лишь на случайный тепловой толчок, однако, даже учитывая возможность упоминаемых в третьей главе «молекулярных чудес», ждать толчка такой большой силы (при комнатных температурах) придется уж очень долго. Во всяком случае, можно смело утверждать, что с тех пор, как земная кора остыла до температур менее сотни градусов, ни одной молекуле метилового спирта, находящейся в поверхностных слоях Земли, не удалось окислиться по рассмотренному только что механизму – с помощью полной «разборки» на атомы, – ибо энергия активации такой «реакции» непомерно высока.
Ну что ж, поразмыслив, можно прийти к выводу, что ту же самую перестройку можно осуществить и более «экономно»: оторвать у молекулы метилового спирта по одному атому водорода от углерода и кислорода, разорвать пополам молекулу кислорода – и достаточно. Три связи, всего-то чуть больше трехсот килокалорий на моль…
Впрочем, можно и по-другому… но здесь мы прервем наш взволнованный рассказ о возможных механизмах реакции окисления метилового спирта, поскольку, откровенно говоря, истинный механизм этой реакции нас ни капельки не интересует. Для наших авторских интересов важно лишь, что на рассмотренных примерах мы, пользуясь условными и подчас чересчур вульгаризованными представлениями, проиллюстрировали тот факт, что каждая химическая реакция может идти разными способами – с разными величинами энергии активации реакции. Для каждой реакции общее число принципиально мыслимых механизмов очень велико. Кстати говоря, оно вовсе не определяется всевозможными перестановками групп атомов в «молекулярном конструкторе»: здесь в игру вступают более тонкие, более сложные, но, повторяем, совершенно для нас неинтересные эффекты. Спрашивается, какой же из возможных механизмов реализуется в действительности?
Очевидно, тот, которому соответствует наименьшая энергия активации: ведь случайный переход системы в состояние с энергией, большей основного, тем менее вероятен, чем выше энергия этого состояния. Следовательно, преобладающим механизмом окажется именно механизм с наименьшей энергией активации: его доля в общем объеме возможных превращений будет тем больше, чем более он отличается по энергии активации от прочих возможных способов реализации реакции. В известном смысле это напоминает ситуацию, встречающуюся в горном туризме: среди тропинок, соединяющих две долины, наиболее густой поток туристов бывает на той, которая ведет через самый низкий перевал. Однако даже низкий перевал может оказаться достаточно высоким – и тогда, вполне естественно, число любителей горных прогулок поубавится. Оно и понятно: песни о суровом, нордическом мужестве и стальной солидарности покорителей гор прекрасно звучат и в «нелегких» условиях турбазы с паровым отоплением.
Итак, ускорить течение реакции – это значит, как теперь выяснилось, понизить энергию ее активации. Именно к этой задаче и сводится, главным образом, действие катализаторов. Мы не будем рассказывать здесь о том, как справляются с этой задачей небиологические катализаторы, а сразу перейдем к катализаторам биологическим – ферментам.
Акт ферментативного катализа начинается (это мы уже знаем) с образования фермент-субстратного комплекса. Происходит такое образование очень быстро (опять-таки мы уже знаем почему: из-за взаимной «согласованности» пространственных структур молекул субстрата и фермента), а это, в свою очередь, означает, что энергия активации реакции образования фермент-субстратного комплекса мала.
Однако фермент-субстратный комплекс – соединение крайне нестойкое. Оно легко распадается либо на исходные молекулы (фермент и субстрат), либо – что очень важно – вступая в реакцию с определенными веществами, находящимися в окружении, дает некоторую новую совокупность продуктов, причем сама молекула фермента освобождается. Эта реакция протекает также весьма быстро.
Таким образом, начальный и конечный результат реакции, идущей в присутствии и отсутствии фермента, может быть одинаков; сама молекула фермента также не претерпевает в конечном счете никаких химических изменений. Различие же в скорости обеих реакций объясняется очень просто: вместо одной медленной реакции (высокая энергия активации) во втором случае последовательно осуществляются две быстрые (с низкой энергией активации каждая). Возвращаясь к нашей горно-туристской модели – вместо одного сравнительно высокого перевала надо преодолеть два, но очень низких.
Впрочем, эта аналогия, пожалуй, не вполне удачна: сроки туристского похода, конечно, уменьшатся от замены одного высокого перевала двумя низкими, но не настолько, чтобы дать представление о чудовищном ускорении ферментами химических реакций. Попробуем подойти к делу по-другому: скорость реакции есть, как известно (мы даже упоминали об этом где-то), характеристика вероятности ее осуществления. Представляете, как резко бы подскочила вероятность стать мастером спорта для спортсменов – прыгунов в высоту, если бы правила позволили вместо зачетного норматива (более 2 метров) взять две высоты по метру с небольшим! Вместо сотен мастеров по этому виду спорта появились бы миллионы, то есть вероятность возросла бы в тысячу раз: примерно такую пропорцию и приводят обычно, говоря о преимуществах биологических катализаторов.
Объяснение принципов действия ферментов следовало бы завершить ответом на последний существенный вопрос: почему энергия активации реакции, приводящей к химической модификации молекулы субстрата, оказывается столь низкой? Вполне безукоризненный (или, как любят в подобных случаях выражаться авторы научных статей, корректный) ответ на него дать трудно. Прежде всего потому, что в случае различных ферментов конкретные механизмы таких реакций могут разниться очень сильно. Наиболее существенный (и общий для всех случаев) момент, определяющий это явление, заключается в следующем.
При образовании фермент-субстратного комплекса молекула субстрата оказывается ориентирована на поверхности молекулы фермента таким образом, что в непосредственной близости от того «места» в молекуле субстрата, которое подлежит перестройке, оказывается атом или группа атомов фермента, активно взаимодействующих с модифицируемой частью молекулы субстрата и как бы «провоцирующих» реакцию.
Детальное объяснение процесса такой «провокации» далеко выходит за рамки этой книги и, кроме того, не очень-то целесообразно. Достаточно сказать, что с точки зрения любого химика здесь нет ничего особенного: подобные эффекты довольно часто встречаются в «обычной» химии.
Гораздо интереснее другое: пространственная структура молекулы фермента, оказывается, «замешана» и в этом процессе! Ведь из сказанного выше следует, что «принимающий» участок поверхности молекулы фермента не просто формируется в «слепок» молекулы субстрата, но и организован таким образом, чтобы взаимодействующие с субстратом атомы расположились в нужном месте. Другими словами, не только первый, но и второй этап «технологического цикла» акта ферментативного катализа имеет своим основанием определенную, уникальную пространственную структуру молекулы фермента.
Что ж, вряд ли читатель, внимательно прочитавший предыдущие главы, удивится такому выводу. О выдающейся роли трехмерной структуры белковых молекул как способа реализации генетической информации говорилось еще в самом начале нашего изложения. А материал последующей – хоть и весьма краткой – главы еще больше укрепит, как мы надеемся, его уважительное отношение к белкам, поскольку жизнь любого, в том числе и читательского, организма почти всецело зависит от структуры, а значит, и функции белков.
Глава 6. Жизнь в карикатуре
Несколько полушутливых строчек, предваряющих каждую главу нашего повествования, уже стали, как нам кажется, своеобразной традицией: хорошей или дурной – судить читателю. Но, честное слово, готовясь к рассказу о функциональной роли белковых молекул в основных жизненных процессах, поневоле сбиваешься на высокоторжественный и даже патетический слог, более подходящий для выступления на юбилейных торжествах, чем для «оживления» сухого, в сущности, околонаучного трактата.
Так что на этот раз придется обойтись без привычного зубоскальства, неуместного в столь ответственный момент перехода к святая святых естествознания – жизни.
Белок – основа жизни
В другой ситуации такой заголовок показался бы слишком выспренным, но читатель, предупрежденный о недопустимости всяких ухмылок, наверняка поймет нас правильно. И это несмотря на то, что пока мы рассмотрели только один аспект деятельности белковых молекул в организме – ферментативный катализ.
Называя именно этот аспект наиболее важным, мы, вне сомнения, понимаем всю условность такого утверждения. Зачем же противопоставлять ферменты, скажем, сократительным белкам, от которых зависит подвижность наших мышц? Нет, конечно, умолчание о многих функциях белков в организме диктуется вовсе не «второстепенностью» этих функций, а исключительно особенностями структуры настоящей книги. И все же мы должны хотя бы вкратце остановиться на роли белков в процессах самосборки надмолекулярных структур клетки.
Простейший пример «самособирающегося» надмолекулярного комплекса – четвертичная структура белка – уже был нами вскользь описан. Но благодаря белкам специфической пространственной структуры оказывается возможным самопроизвольное формирование многих, гораздо более сложных структур – элементов клетки. При этом в структуры такого типа наряду с молекулами белков вовлекаются также и соединения иной природы.
Так, белки в сочетании с РНК особого сорта образуют надмолекулярные частицы – рибосомы, играющие первостепенную роль в процессе биосинтеза белковых молекул на матричной РНК. Другие белки совместно с соединениями жировой природы, липидами, самопроизвольно формируют на поверхности клеток мембраны – тончайшие образования, регулирующие материальный обмен клетки с наружной средой.
И все эти и другие сложнейшие структуры целиком определяются и удерживаются невалентными межмолекулярными взаимодействиями, причем образуются они, повторяем, самопроизвольно. Этот факт можно объяснить только способностью белковых молекул принимать в растворе строго определенную пространственную форму, что, как видим, оказывается определяющим фактором также и для процесса самосборки.
С большим трудом удерживаются авторы от триумфального восклицания: «А мы что говорили?!» И в самом деле, слова о том, что именно в пространственном строении молекул белков следует искать объяснение почти всех их удивительных свойств, оказались без малого пророческими. Читатель имел возможность убедиться в их правоте: избирательность ферментов, их стереоспецифичность, быстродействие в качестве катализаторов, способность упорядочить запутаннейшие цепи химических реакций в организме, участие молекул белков в самосборке надмолекулярных структур – все это прочно связано с представлением о третичной структуре белков – соединений, удивительнейших во всех отношениях.
И в самом деле, даже если ограничиться лишь двумя функциями белка – ферментативной и структурообразовательной, – поражаешься разнообразию возможностей белков. Подумать только: комбинируя в линейной последовательности двадцать аминокислотных остатков, природе удается «получить» ферменты, контролирующие тысячи химических реакций самой разнообразной природы или блоки надмолекулярных структур (подчас очень причудливых), число которых и вовсе уж не поддается оценке.
Именно белки являются тем удивительно пластичным инструментом и материалом одновременно, обеспечивающим существование и функционирование всех живых структур любого организма. Ведь даже когда основная масса организма образована веществами небелковой природы, как, например, у большинства растений, собственно жизненные процессы протекают лишь в тех структурах, где содержится много белка. Ибо в древесине, пробке, оболочке взрослой растительной клетки практически никаких процессов обмена веществ не происходит, это мертвые образования, выполняющие чисто механические функции. А функциональной основой жизни, обусловливающей всякое активное ее проявление, всегда оказываются белки.
И однако, будем справедливыми. В одной из важнейших функций всякого живого организма белковым молекулам верно и очень изобретательно ассистируют также и молекулы другого важнейшего класса биополимеров. Ибо, как справедливо отметил один известный биохимик, белки могут все, кроме одного: они не могут копировать самих себя.
Назад к нуклеиновым кислотам
Наше возвращение к нуклеиновым кислотам вызвано вовсе не тем, что авторские пристрастия вдруг изменились и белки перестали ходить у нас в любимчиках. Просто для дальнейшего прославления роли белков в жизненных процессах нам необходимо познакомиться со схемой их синтеза, и здесь никак не обойтись без деталей некоторых молекулярных механизмов, где первостепенную роль играют молекулы РНК и ДНК. В первой главе об этих процессах – самокопировании молекул ДНК, размножении РНК-овых копий, синтезе белка – уже шла речь, но тогда мы вынуждены были обойтись чисто формальным, символическим их описанием (пусть даже и хореографическим). Теперь же, вооруженные запасом необходимых сведений о молекулярных структурах и взаимодействиях, мы готовы заново рассмотреть и молекулы нуклеиновых кислот, и процессы их воспроизведения.
Итак, прежде всего о структуре комплементарных парных комплексов молекул ДНК, о которых шла речь в начале книги. Комплементарные пары оснований, напоминаем, образуют аденин с цитозином и гуанин с тимином. Аденин и гуанин относятся к числу так называемых пуриновых оснований; эти основания представляют собой два сочлененных цикла – шестичленный и пятичленный, образующих одну плоскость. Два других основания, цитозин и тимин – пиримидиновые, содержат только шестичленный цикл. Таким образом, схема соединения оснований такова, что большое основание образует комплементарную пару с малым, но никогда – большое с большим или малое с малым. На вопрос же о том, почему большой гуанин объединяется именно с малым цитозином, но не с малым тимином, также ответить сравнительно легко. При сближении определенным образом ориентированных ароматических колец гуанина и цитозина между ними возникают три водородные связи, причем группы, участвующие в их образовании, хорошо соответствуют друг другу. При сближении аденина и тимина также появляются водородные связи, но только две. А вот между аденином и цитозином водородные связи либо не образуются вовсе, либо, если и возникают, то очень слабые.
С учетом этих подробностей становится ясной природа сил, удерживающих комплементарные нити ДНК вместе: пара комплементарных оснований образует общую плоскость из двух колец, стянутых водородными связями. При этом такие вот плоские элементы, складываясь друг с другом, образуют как бы стопку правильной формы. Эта стопка удерживается невалентными силами, а вдоль нее, закручиваясь в форме спирали, тянутся две нити регулярной, повторяющейся части молекулы – сахаро-фосфатный остов. Поэтому такая структура и называется двойной спиралью ДНК.
Впрочем, кто же в наши-то дни этого не знает! Знаменитая двойная спираль. В некотором роде символический знак новой биологии. На фасаде главного корпуса Академии наук БССР, возведенном несколько десятилетий назад, есть барельефы с изображением символов науки, имевших хождение в те годы, – глобуса, реторты и электрофорной машины. Так вот, если в ближайшее время президиум академии решит заменить их чем-то более созвучным эпохе, то, по нашему мнению, скорее всего это будут спутник, стилизованный атом лития (три электрона), и, конечно, двойная спираль – символ чего-то биологического.
Здесь надо отметить, что очень широко распространено даже среди части биологов совершенно ошибочное представление, будто образовывать спиральные структуры могут только биологические полимеры и что именно в этом заключен сам таинственный смысл их «биологичности». Однако спираль – наиболее естественное состояние почти всякого полимера при невысоких температурах; в кристаллической форме до 90 процентов полимерных молекул свернуты в спираль, в растворах также могут спирализовываться значительные участки зауряднейших, хорошо знакомых нам из повседневного быта полимеров – полиэтилена, полихлорвинила, нейлона и т. д. Так что способность молекул белков и ДНК к образованию спиральной структуры не является каким-то загадочным свойством, выделяющим их в ряду прочих полимеров. Но существование именно такой пространственной структуры спирали ДНК – факт в высшей степени замечательный, и его открытие Дж. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 году по праву считается одним из главных событий биологии XX века.
Собственно говоря, «открытие» не вполне подходящее слово. Дж. Уотсон и Ф. Крик предсказали эту структуру, исходя из самых общих положений кристаллографии и рентгенограмм, истолковать которые можно было очень и очень по-разному. Их работа не только положила начало триумфальному (как, по крайней мере, кажется со стороны) шествию молекулярной биологии – она утвердила право биологов на теоретические исследования, считавшиеся до тех пор почти неприличными. Сам великий Э. Чаргафф – звезда первой величины в области исследования нуклеиновых кислот – отнесся к намерению Дж. Уотсона и Ф. Крика расшифровать структуру ДНК чисто умозрительными методами с великолепным ироническим презрением. Буквально накануне публикации Дж. Уотсоном и Ф. Криком их эпохальной статьи он справлялся в письме к руководителю лаборатории Дж. Кендрью, чем там занимаются его клоуны от науки. Такова была участь биолога-теоретика в недавнем прошлом (к сожалению, также и значительное время спустя – авторам известны многочисленные примеры).
Уже сама структура двойной спирали подсказывает способ реализации процесса репликации. Ведь если основания обладают столь четко выраженным попарным сродством, значит, у одиночной нити ДНК каждый свободный нуклеотид будет «стараться» занять место напротив своего партнера. А после этого стоит только последовательно соединить их, выстроенных таким образом, в одну нить. Так оно примерно и происходит на самом деле. В процессе репликации двойная спираль раскручивается, и на каждой отделившейся ее нити «нарастает» новая комплементарная нить.
Присоединившиеся нуклеотиды «сшиваются» с остальной частью наращиваемой нити при помощи специального фермента. Вот и все. Раскручивание старой и наращивание новых спиралей продолжается до тех пор, пока спираль не раскрутится полностью, а каждая из ее нитей образует со свежесинтезированной комплементарной копией новую двойную спираль.
Схема процесса транскрипции – синтеза молекул РНК на матрице ДНК – в принципе сходна с репликацией; это и неудивительно, если вспомнить значительную структурную близость молекул ДНК и РНК. Наиболее существенное отличие заключается в том, что комплементарная последовательность РНК копирует не всю молекулу ДНК, а только ее фрагменты; важно также, что в качестве матрицы для синтеза РНК используется только одна из нитей, образующих двойную спираль, но не ее комплементарная копия. В искусственных условиях удается получить смешанную двойную спираль, образованную молекулами РНК и ДНК; такие спирали характерны для некоторых вирусов.
Как синтезируются белки
И процесс репликации, и родственный ему процесс транскрипции способны вызвать немало удивления совершенством своей организации даже в столь бледном и лишенном подробностей описании. Однако по сравнению с молекулярными механизмами биосинтеза белка они выглядят сравнительно простыми и почти очевидными.
В процессе синтеза молекул нуклеиновых кислот расположение нуклеотидов в определенном порядке происходит как бы само по себе, за счет сродства каждого из нуклеотидов к своему комплементарному партнеру. Первоначально биологи предполагали, что и при синтезе белка на матричной молекуле РНК происходит нечто подобное: каждая аминокислота стремится «примкнуть» к кодирующему ее триплету, а последовательное соединение аминокислот осуществляется особым ферментом.
Начались поиски принципов структурного соответствия между аминокислотами и кодирующими их триплетами, более того, кое-кому такие принципы удалось даже установить. Многие значительные открытия побуждают исследователей действовать по аналогии и по этой самой аналогии открывать несуществующие вещи. Это относится, конечно, не только к биологам. Скажем, очень часто в качестве примера блестящего успеха теоретической научной мысли приводят открытие французским астрономом У. Леверье планеты Нептун – знаменитое «открытие на кончике пера».
В этой связи редко вспоминаются факты менее известные: когда У. Леверье опубликовал свою работу и астрономы действительно нашли в указанном им месте неизвестную ранее планету, как из рога изобилия посыпались сообщения об открытии «по методу Леверье» еще примерно полутора десятков абсолютно несуществующих планет. Некоторые из них исходили – увы! – от самого У. Леверье, до конца своей жизни не отказавшегося от попыток обнаружить на орбите, находящейся внутри орбиты Меркурия, планету Вулкан, существование которой им было предсказано.
Словом, процесс «считывания» нуклеотидной последовательности молекулы РНК, приводящий к образованию белковой молекулы с соответствующей аминокислотной последовательностью, оказался организованным совершенно иначе и намного сложнее, чем процессы копирования молекул нуклеиновых кислот.
Взять хотя бы то, что отнюдь не все типы молекул РНК, находящиеся в клетке, несут информацию о первичной структуре каких-нибудь белковых молекул. Молекулы РНК с такой функцией называют информационной РНК. Есть, однако, и иного типа молекулы РНК, играющие первостепенную роль как раз в процессе сопоставления каждому триплету информационной РНК соответствующей ему аминокислоты. Этот тип молекул РНК носит название транспортной РНК.
Такое название, на наш взгляд, не вполне точно отражает функцию этих молекул. Может сложиться впечатление, что это молекулы-«подвозчики», в то время как никакой специальной деятельности по перемещению аминокислот к информационной РНК они не выполняют. Правильнее, по-видимому, рассматривать их как своеобразные молекулы-«переводчики». Судите сами. В клетке есть двадцать типов молекул транспортной РНК – по числу аминокислот, используемых в белковом синтезе. Каждая из аминокислот может образовать некоторое промежуточное соединение со «своей» транспортной РНК. При этом само «узнавание» аминокислотой подходящей молекулы транспортной РНК не происходит непосредственно: и в этом случае нет никаких сил специфического сродства двух молекул, которые определяли бы подобное связывание. Эту функцию выполняет специальный фермент – аминоацилсинтетаза. Ферментов этого типа в клетке также двадцать.
Мы уже много говорили о специфичности ферментов, так что первый этап акта связывания аминокислоты с молекулой подходящей транспортной РНК – образование промежуточного комплекса фермента со «своей» аминокислотой – вполне понятен. Однако аминоацилсинтетаза обладает еще одним типом специфичности: она способна также «узнавать» и соответствующую данной аминокислоте транспортную РНК. «Захватив» молекулу аминокислоты, фермент взаимодействует с определенным участком молекулы транспортной РНК и присоединяет к ней молекулу аминокислоты. Обратите внимание, что на этом этапе единственным элементом, наделенным способностью к «узнаванию», является именно белок – фермент аминоацилсинтетаза, обладающий избирательным сродством, с одной стороны, к определенной аминокислоте, с другой – к молекуле соответствующей ей транспортной РНК.
Образование комплекса аминокислоты с молекулой транспортной РНК без посредничества ферментов совершенно невозможно. Ибо если бы даже эта парочка и научилась «распознавать» друг друга (такое вполне мыслимо), то соединяющая их связь уж никак не могла бы возникнуть сама по себе. На ее образование нужно затратить некоторое количество энергии, а реакции такого типа, как мы знаем, в организме выполняются только при участии ферментов.
Итак, первый этап биосинтеза белковой молекулы завершен: аминокислота прочно связана с соответствующей транспортной РНК. Важнейший же инструмент второго этапа – сравнительно крупные частицы, называемые рибосомами (мы уже упоминали о них, когда шла речь о процессах самосборки). Конечно же, «крупные» они только по молекулярным масштабам: рибосома примерно в сто раз «тяжелее» средней белковой молекулы. Ее размер – около двухсот ангстрем. Рибосома состоит из двух неравных субъединиц, различающихся по величине примерно вдвое. «Материал», из которого построены рибосомы, – это белки и РНК, но опять-таки РНК совершенно особого типа.
Рибосомная РНК, так же как и транспортная, не содержит информации об аминокислотной последовательности каких-либо белков; кстати, и вообще не очень понятно, зачем она присутствует в рибосомах (как видите, молекулярная биология тоже кое-чего не знает!).
Термин «инструмент», примененный нами выше в отношении рибосомы, возможно, не очень точен. Правильнее было бы, наверное, назвать ее рабочим столом, на котором идет синтез белка. Происходит это следующим образом. Рибосома связывается с нитью информационной РНК в том месте, где начинается запись аминокислотной последовательности некоторого белка. Механизм «узнавания» этого места легко себе вообразить: в состав рибосомы входит РНК, и участок, комплементарный какой-то «метке» на информационной РНК, может уже известным нам образом связаться с упомянутой «меткой». После этого рибосома готова к приему первого комплекса транспортной РНК с аминокислотой.
Этот комплекс взаимодействует как с самой рибосомой, так и с триплетом информационной РНК, следующим за «меткой». «Сцепление» транспортной РНК с информационной основано на том, что в определенной части структуры молекулы транспортной РНК есть так называемый антикодон – тройка оснований, комплементарная триплету, – который кодирует данную аминокислоту в информационной РНК. Взаимодействия, возникающие внутри комплекса рибосомы с обеими молекулами, приводят к некоторым его перестройкам. Молекула аминокислоты отщепляется от молекулы транспортной РНК и связывается с рибосомой; последняя, в свою очередь, несколько перемещается вдоль молекулы информационной РНК. После этого транспортная РНК отделяется.
