Текст книги "От Дарвина до Эйнштейна. Величайшие ошибки гениальных ученых, которые изменили наше понимание жизни и вселенной"

Автор книги: Марио Ливио

сообщить о нарушении

Текущая страница: 9 (всего у книги 23 страниц) [доступный отрывок для чтения: 9 страниц]

Глава 6. Толкователь жизни

В сфере наблюдений случай благоволит лишь подготовленному уму.

Луи Пастер

В тот декабрьский день 1950 года в лекционном зале лаборатории имени Густава Кирхгофа[170]170
  Прекрасное описание этой лекции см. у Hager 1995, p. 374.


[Закрыть] в Калифорнийском технологическом институте было людно как никогда. Распространились слухи, что знаменитый химик Лайнус Полинг собирается поведать что-то подлинно сенсационное, возможно, даже даст ответ на одну из величайших загадок жизни. Когда Полинг наконец появился, его ассистент внес что-то похожее на большую скульптуру, завернутую в ткань и обвязанную веревкой. Сама лекция в очередной раз показала, как блестяще Полинг знает свой предмет – химию – и какой он великолепный рассказчик. Некоторое время лектор держал своих слушателей в напряжении, а затем перочинным ножом разрезал веревку – и словно фокусник, извлекающий кролика из шляпы, явил публике модель, получившую название альфа-спирали: трехмерную модель базовой структуры множества белков, изготовленную из шариков и палочек.

В числе прочих, кто слушал этот доклад-фейерверк – правда, с расстояния в несколько тысяч миль, из Женевы, – был Джеймс Уотсон, которому всего через три года предстояло открыть структуру ДНК (совместно с Фрэнсисом Криком). Уотсон был в гостях[171]171
  Уотсон возвращался из Неаполя в Копенгаген, где проходил стажировку после защиты диссертации, и сделал остановку в Женеве.


[Закрыть] у швейцарского молекулярного биолога Жана Вайгле, который – так уж вышло – только что вернулся домой, проведя зиму в Калифорнийском технологическом институте. И хотя Вайгле не мог вполне оценить, насколько точна разноцветная деревянная модель Полинга, его рассказа о поразительной лекции хватило, чтобы Уотсон горячо заинтересовался этим предметом и вдохновился на дальнейшие исследования. К этой увлекательной истории мы еще вернемся.

К сентябрю 1951 года рассказы о научных достижениях Полинга добрались даже до страниц журнала «Life»[172]172
  «Life» за 24 сентября 1951 года напечатал статью «Химики разгадали великую тайну. Определена структура белка» (“Chemists Solve a Great Mystery: Protein Structure is Determined,” p. 77–78).


[Закрыть] [169], где красовалась фотография улыбающегося Полинга, который показывал на свою альфа-спираль, а ниже значилось: «Химики нашли разгадку великой тайны. Определена структура белка». В статье в «Life» кратко и популярно рассказывалось о событиях самого чудесного года за всю научную карьеру Полинга. Достаточно отметить, что в выпуске «Proceeding of the National Academy of Sciences» за май 1951 года было напечатано целых семь статей Полинга и его сотрудника Роберта Кори о структуре белков – от коллагена до стержня птичьего пера. Такова была кульминация пятнадцати лет новаторских исследований.

Путь к модели альфа-спирали

О белках Полинг начал размышлять еще в тридцатые годы[173]173
  Опубликовано довольно много биографий Полинга. На мой взгляд, особенно хороши Hager 1995, Serafini 1989, Goertzel 1995 и Marinacci 1995. Кроме того, во многих книгах рассказывается об отдельных аспектах научной деятельности Полинга. Хотелось бы упомянуть Olby 1974, Lightman 2005, Judson 1979 и, разумеется, фантастический сайт Государственного университета штата Орегон: http://osulibrary.oregonstate.edu/specialcollections//coll/pauling


[Закрыть]. Первые его статьи на эту тему[174]174
  Pauling 1935, Pauling and Corzell 1936. Полинг и Корзелл поставили опыт, в ходе которого подвешивали пробирку с бычьей кровью между полюсами большого магнита. Хорошее описание можно найти у Judson 1996, p. 501–502.


[Закрыть] были посвящены теории гемоглобина – железосодержащего белка в красных кровяных тельцах: предполагалось, что каждый из четырех атомов железа в этой молекуле образует химическую связь с молекулой кислорода. Работая над этой темой, Полинг предложил новую методику экспериментов. Ему пришла в голову мысль, что важные сведения о природе связей между атомами железа и окружающими их группами можно почерпнуть из измерения магнитных свойств некоторых белков. Оказалось, что это и в самом деле плодотворный инструмент в структурной химии. Например, Полинг весьма результативно применял исследования магнитных свойств для определения скорости нескольких химических реакций.

Примерно в это же время в Пасадену сотрудничать с группой Полинга приехал ведущий специалист по белкам Альфред Мирски[175]175
  У Полинга не было большого опыта работы с молекулами белка, поэтому он уговорил Мирски, который работал в Рокфеллеровском институте медицинских исследований, приехать в Калифорнийский технологический институт на 1935–36 учебный год – и даже убедил президента Рокфеллеровского института отпустить Мирски!


[Закрыть]. Это случайное сотрудничество между двумя выдающимися учеными стало отправной точкой для научных изысканий, приведших к потрясающим открытиям. Сначала Мирски и Полинг[176]176
  Mirsky and Pauling 1936. Ранее над этим вопросом работал Сянь Ву в 1931 году.


[Закрыть] выдвинули предположение, что нативный белок – неизмененный белок в своем естественном состоянии внутри клетки – состоит из цепочек аминокислот[177]177
  Авторы отметили, что «эта цепочка представляет собой уникальную конфигурацию, которая скреплена водородными связями», что сыграло значительную роль в дальнейшей работе Полинга. Водородная связь – это соединение двух атомов атомом водорода, который служит своего рода мостиком между ними; эта связь вскоре стала фирменным знаком структур, открытых Полингом.


[Закрыть], получивших название полипептиды, сложенных из повторяющихся звеньев в определенный ритмический узор. Вскоре после этого Полинг понял, что главный вопрос – то, как именно они сложены.

К счастью, в начале тридцатых годов начали поступать первые данные экспериментов по дифракции рентгеновских лучей. Это оказался весьма информативный метод, а состоял он в том, что ученые направляли пучок рентгеновских лучей на кристалл, а затем по тому, как невидимые лучи отражались от образца, пытались реконструировать структуру этого кристалла – то есть вычислить расстояния между атомами и разобраться, как они ориентированы друг относительно друга. В распоряжении Полинга оказались изображения рентгеновской дифракции, полученные физиком Уильямом Астбери[178]178
  Astbury 1936.


[Закрыть] при исследовании волос, шерсти, рога и ногтей (все они содержат так называемый альфа-кератин). Правда, рентгеновские снимки были довольно расплывчаты и не позволяли надежно определить структуру. Тем не менее на них было видно, что одинаковая структура повторяется вокруг оси волоса каждые 5,1 ангстрем (ангстрем – единица длины, равная одной стомиллионной сантиметра). Учитывая относительно низкое качество рентгеновских снимков, Полинг решил подойти к проблеме с другой стороны – опереться на структурную химию, то есть на ожидаемые силы взаимодействия между атомами, чтобы предсказать форму и параметры полипептидной цепи, а затем изучить различные возможные конфигурации, которые не противоречили бы экспериментальным изображениям на рентгеновских снимках.

На штурм загадки белковой структуры Полинг пошел в начале лета 1937 года, сбросив бремя преподавательских обязанностей[179]179
  О своих занятиях в то время Полинг рассказал в диктофонной записи в 1982 году. Ее расшифровку опубликовала ассистентка Полинга Дороти Манро (Pauling 1996).


[Закрыть]. На илл. 11 представлена схема общей структуры[180]180
  Оригинальный рисунок, на котором Полинг набросар структуру в 1948 году, а затем сложил ее, безвозвратно утерян.


[Закрыть], над которой он работал. Тщательно изучив химическую связь между атомом углерода (на рисунке он обозначен буквой С) и соседним атомом азота (обозначен буквой N), Полинг пришел к выводу, что так называемые пептидные группы – углерод, кислород, азот и водород – должны лежать в одной плоскости. Эта черта и оказалась самой важной, поскольку сильно ограничивала количество возможных вариантов структуры, поэтому Полинг надеялся, что сумеет в конце концов выявить правильную конфигурацию. Однако в науке обычно ждешь одного, а получается совсем другое. Полинг несколько недель работал день и ночь – и все же не сумел разобраться, какой способ сложения пептидных цепочек приводил бы к повторению каждые 5,1 ангстрем вдоль оси волокна, на что указывали данные рентгеновских снимков. У него опустились руки, и он бросил работу над этой задачей.

Когда какая-нибудь многообещающая гипотеза себя не оправдывает, ученые частенько пытаются улучшить качество доступных экспериментальных данных, поскольку более точные сведения иногда позволяют выявить доселе скрытые подсказки. Именно поэтому Полинг уговорил химика Роберта Кори[181]181
  У Кори уже накопился значительный опыт рентгеновских исследований белков. Спустя много лет Полинг любезно отмечал, что инициатива принадлежала Кори.


[Закрыть] принять участие в долгосрочном проекте, целью которого было определить структуру некоторых простых пептидов и аминокислот – кирпичиков, из которых сложены белки – при помощи рентгеновской кристаллографии. Кори предался этим исследованиям с большим энтузиазмом, и к 1948 году его группа в Калифорнийском технологическом институте смогла разобраться в точной архитектуре примерно дюжины подобных компонентов. Полинг увидел, что все данные о длине химических связей и об углах между разными частями молекул, а также о плоскостной конфигурации пептидной группы, которые получал Кори, в точности согласуются с его изысканиями в прошлом, и решил вернуться к задаче о структуре белка альфа-кератина. Свои воспоминания о тех временах Полинг в 1982 году записал на диктофон (это был диктофон сильно устаревшей к тому времени модели):

«Весной 1948 года я был в Англии, в Оксфорде; в тот год я занимал должность Истмановского профессора и работал в Бейлиол-колледже. Я простудился, захворал, и мне пришлось дня три пролежать в постели. Через два дня мне надоело читать детективы и фантастику, и я задумался над структурой белков [182]182
  Pauling 1996. Следует отметить, что ранее, в Pauling 1955, Полинг утверждает, что в Оксфорде открыл лишь одну из двух спиралей, а вторую обнаружил Герман Брэнсон, когда Полинг уже вернулся в Калифорнийский технологический институт.


[Закрыть] .»

Очередную атаку на эту загадку Полинг начал с предположения, что все аминокислоты в альфа-кератине с точки зрения структуры должны находиться в одинаковом положении относительно полипептидной цепи. Еще лежа в постели, Полинг попросил свою жену Аву-Хелен принести карандаш, линейку и лист бумаги. Полинг следил, чтобы каждая пептидная группа не вылезала за пределы плоскости листа, при помощи жирных и тонких линий отмечал трехмерные связи и поворачивал пептидные группы вокруг двух одинарных связей между атомами углерода – и у него получилась спиральная модель[183]183
  Прекрасное, хотя, пожалуй, техническое описание пути к альфа-спирали дает Olby 1974, p. 278.


[Закрыть] наподобие винтовой лестницы, где полипептидный хребет составлял центр спирали, а аминокислоты торчали наружу (илл. 12). Чтобы придать конструкции стабильность, Полинг добавил водородные связи между соседними витками спирали, параллельно ее оси (илл. 12; водородная связь – это химическая связь, при которой атом водорода из одной молекулы притягивается к атому другой молекулы). Полинг нашел даже два подходящих варианта структуры – один он назвал альфа-спиралью, а другой гамма-спиралью.

То, что Полинг при помощи столь простых и относительно примитивных инструментов сумел найти решение этой задачи (на илл. 11 показана его попытка реконструировать тот самый чертеж 1948 года), лишь доказывает важность его более раннего открытия – когда он понял, что пептидная группа должна быть плоской. Без этого вариантов комбинаций было бы гораздо больше. Полинг разволновался и потребовал у жены логарифмическую линейку (сейчас уже мало кто помнит, что это такое, а в те времена это был очень распространенный инструмент для вычислений), чтобы рассчитать расстояние между витками вокруг оси волокна. Он обнаружил, что структура альфа-спирали повторяется через каждые 18 аминокислот на пять витков. То есть у альфа-спирали было 3,6 аминокислот на виток. Увы, к вящему огорчению Полинга, подсчет дал расстояние между витками в 5,4 ангстрем, а не в 5,1 ангстрем, на которые указывали данные дифракции рентгеновских лучей. У гамма-спирали вдоль оси шел туннель, такой тесный, что там не помещались другие молекулы, поэтому Полинг сосредоточился на альфа-спирали. Он ни на йоту не сомневался, что нашел верное решение, поэтому приложил все усилия, чтобы найти способ скорректировать углы или длины связей и добиться уменьшения расчетного расстояния с 5,4 до 5,1 ангстрем, однако ничего у него не получилось. Поэтому, хотя модель альфа-спирали очень ему нравилась, он решил воздержаться от ее обнародования, пока не разберется, в чем причина подобных расхождений.

Месяца через полтора Полинг посетил лабораторию Кавендиша в Кембридже и был глубоко потрясен увиденным: «Оборудование у них раз в пять лучше нашего, – писал он своему ассистенту Эдварду Хьюзу в Калифорнийском технологическом институте, – и есть установки, которые могут делать около 30 рентгеновских снимков одновременно»[184]184
  Цит. по веб-сайту «The Pauling Blog» по ссылке «An Era of Discovery in Protein Structure.»


[Закрыть]. Полинг был очень обеспокоен тем, что в его модель вкралась ошибка, и при этом боялся, что ученые из лаборатории Кавендиша опередят его и первыми ее проанализируют, поэтому об альфа-спирали никому не рассказывал. Даже во время дискуссии со знаменитым химиком Максом Перуцем[185]185
  В более позних интервью Полинг признавал, что опасался, как бы группа из лаборатории Кавендиша не опередила его при проверке моделей. Olby 1974, p. 281; Hager 1995, p. 330.


[Закрыть], когда тот показал Полингу потрясающие результаты своих исследований – он занимался структурой кристалла гемоглобина – Полинг предпочел держать свои соображения при себе.

Однако задача не давала ему покоя. Вернувшись в Пасадену, Полинг тут же попросил приглашенного профессора физики Германа Брэнсона тщательно проверить все эти вычисления. Особенно Полинга интересовало, не сможет ли Брэнсон[186]186
  Согласно Pauling 1955, Брэнсон, вероятно, обнаружил одну из двух спиральных структур после того, как Полинг рассказал ему обо всех условиях и ограничениях. В Pauling 1996 он создает впечатление, что это он сам, Полинг, открыл обе спирали в Оксфорде, а Брэнсон лишь подтвердил, что они верны.


[Закрыть] найти третью спиральную структуру, которая соответствовала бы условиям плоскостной структуры пептидной связи и имела бы максимально сильные водородные связи для устойчивости. Брэнсон и один из помощников Полинга Сидни Вейнбаум целый год просеивали вычисления Полинга сквозь частое сито и пришли к выводу, что структур, соответствующих всем этим условиям, и в самом деле только две: альфа-спираль и гамма-спираль. Кроме того, Брэнсон и Вейнбаум подтвердили, что у более тугой альфа-спирали расстояние между витками составляет 5,4 ангстрем.

Итак, перед Полингом встала дилемма: либо просто проигнорировать несоответствие данным рентгеновских снимков и опубликовать свою модель, либо подождать с публикацией, пока головоломка не будет окончательно решена. Принять решение ему помогла статья, которая была подана в печать в Англии 31 марта 1950 года.

Надо было разозлить вас раньше

Статья называлась «Конфигурации полипептидных цепей в кристаллических белках»[187]187
  Bragg, Kendrew, and Perutz 1950.


[Закрыть], а написали ее три светила: Лоренс Брэгг, нобелевский лауреат по физике 1915 года, и два молекулярных биолога, которым еще предстояло получить Нобелевскую премию по химии в 1962 году – Джон Кендрю и Макс Перуц, все трое – из лаборатории Кавендиша в Кембридже. В то время эта знаменитая лаборатория была всемирным центром рентгеновской кристаллографии. В целом рентгеновская кристаллография была детищем Брэггов: Лоренс Брэгг и его отец сэр Генри Брэгг вместе трудились над математической моделью этого физического феномена и разработали экспериментальную методику.

Идея рентгеновской кристаллографии проста до гениальности[188]188
  Хорошее описание самого метода и его применения можно найти, в частности, в McPherson 2003. Краткий очерк, не перегруженный физикой, см. у Blow 2002.


[Закрыть]. Еще с начала XIX века физики понимали, что если направить видимый свет на решетку с равным расстоянием между прутьями, а позади решетки поставить экран, то свет, пройдя сквозь нее, формирует на экране дифракционный узор из темных и светлых пятен. Светлые пятна получались в тех местах, где световые волны из разных щелей в решетке усиливали друг друга, а темные – там, где различные волны подвергались деструктивной интерференции (там, где пик одной волны накладывался на минимум другой). Однако, кроме того, физики знали, что для формирования дифракционного узора расстояния между щелями должно быть того же порядка, что и длина волны светового излучения (расстояние между двумя соседними пиками волны). Хотя создать подобные решетки с тончайшими прорезями для видимого света было относительно легко, сделать их для рентгеновских лучей оказалось невозможно: типичная длина волны для рентгеновского излучения в тысячи раз короче длин волн видимой части спектра. Первым, кто понял, что решетками для установок, на которых проводятся эксперименты по дифракции рентгеновского излучения, могут послужить встречающиеся в природе периодические кристаллы, был немецкий физик Макс фон Лауэ. Лауэ обнаружил, что межатомные расстояния в кристаллах были в точности того же порядка, что и предполагаемые длины волн рентгеновского излучения. Лоренс Брэгг пошел по стопам Лауэ и сформулировал математический закон, который описывает дифракцию рентгеновских лучей на кристаллической структуре. Как ни поразительно, этот важнейший результат он получил еще на первом курсе магистратуры в Кембридже. Семейная команда, состоящая из Генри и Лоуренса Брэггов, построила затем рентгеновский спектрометр, который позволил им проанализировать структуру самых разных кристаллов. Кстати, Лоуренс Брэгг – самый молодой в истории нобелевский лауреат: когда он получил премию, ему было всего 25 лет!

Учитывая все эти регалии, можно представить себе, что когда Полинг увидел название статьи, которую написали Брэгг, Кендрю и Перуц, сердце у него екнуло. И из первых двух абзацев вполне можно было сделать вывод, что команда Брэгга обошла его у самого финиша: «Белки состоят из длинных цепочек аминокислотных остатков… В данной статье сделана попытка собрать как можно больше информации о природе цепочки по данным рентгеновских исследований кристаллических белков и изучить возможные типы цепочек, которые соответствуют имеющимся данным»[189]189
  Bragg, Kendrew, and Perutz 1950.


[Закрыть]. Полинг быстро прочитал все 36 страниц статьи и с облегчением обнаружил, что хотя ученые из лаборатории Кэвендиша описали около 20 структур, альфа-спирали среди них не было. Более того, авторы статьи пришли к выводу, что ни одна из этих структур не подходит для альфа-кератина. Полинг с радостью согласился с этим выводом – в особенности потому, что считал, что Брэгг с коллегами не наложили на свои конфигурации самое важное ограничение, зато ввели условие, которое Полингу казалось совершенно ненужным. С одной стороны, ни в одной из моделей Брэгга не учитывалась плоскостная структура пептидной группы, а Полинг был полностью убежден, что его предположение верно. С другой – ученые из лаборатории Кавендиша, судя по всему, исходили из предположения, что на каждый полный виток их спиральных структур должно было приходиться целое число аминокислот, в то время как альфа-спираль Полинга, вопреки традициям, предполагала около 3,6 аминокислот на виток, и ничего дурного в этом Полинг не видел. Кроме того, Брэгг основывался на рентгеновской кристаллографии и считал догмой наблюдаемое расстояние между витками в 5,1 ангстрем, на которое указывали данные Астбери. Впоследствии Перуц вспоминал, что перед началом работы группы Брэгг вбивал в ручку метлы гвозди, изображавшие аминокислотные остатки, по спирали с расстоянием между витками по оси в 5,1 сантиметра[190]190
  Perutz 1987.


[Закрыть].

Полинг от природы был страстный спорщик и не терпел конкурентов. Хотя ему было приятно, что кембриджские коллеги упустили несколько важных соображений, появление статьи Брэгга побудило его к немедленным действиям – так он боялся, что его могут опередить. В октябре 1950 года они с Кори опубликовали в «Journal of the American Chemical Society» короткую заметку с описанием альфа-спирали и гамма-спирали[191]191
  Pauling and Corey 1950.


[Закрыть]. Примерно в это же время другая британская исследовательская группа из исследовательской лаборатории компании «Куртлодз» тоже получила многообещающие результаты. Клемент Бэмфорд, Артур Эллиот и их коллеги сумели получить волокна из синтетических полипептидов. К огромной радости Полинга, рентгеновские снимки дифракции на этих волокнах ясно показали, что расстояние между витками по оси составляет не 5,1, а 5,4 ангстрем, что соответствовало результатам Полинга. Полинг заподозрил, что эта характеристика рентгеновских снимков волоса, вероятно, была всего лишь дефектом снимков, вызванным частичным наложением отраженных изображений, а вовсе не важной характеристикой структуры. Вскоре подозрение переросло в уверенность, и Полинг, Кори и Брэнсон опубликовали статью[192]192
  Pauling, Corey and Branson 1951. Как ни печально, в 1984 году Брэнсон написал биографам Полинга Тэду и Бену Гертцелям, что якобы он сам, а не Полинг, «открыл две спиральные структуры, соответствовавшие всем данным». В 1995 году он добавил, что Кори не имел к этому открытию никакого отношения (Goertzel and Goertzel 1995, p. 95–98). Эти притязания не соответствуют воспоминаниям большого числа других ученых, которые помнили модели Полинга еще по Оксфорду, а кроме того, плохо согласуются с тем фактом, что Брэнсон согласился стать третьим соавтором этой статьи. Сам Брэнсон отмечал, что Полинг был «одним из самых впечатляющих научных умов нашей эпохи, вполне достойным Нобелевской премии».


[Закрыть], где подробно описывали альфа– и гамма-спирали. По стечению обстоятельств эта важная статья была послана в журнал в точности в день пятидесятилетия Полинга.

Кстати, химик Джек Дуниц рассказывал мне забавный случай, связанный с самим словом «спираль» – «helix». Джек Дуниц, который в то время работал у Полинга на временную должность научного сотрудника с ученой степенью, вспоминает, что в 1950 году Полинг называл структуру альфа-кератина другим, синонимичным словом – «spiral». Даже в краткой заметке Полинга и Кори в «Journal of the American Chemical Society» говорилось исключительно о «spirals». Дуниц вспоминает, что как-то раз заметил в разговоре с Полингом, что раньше ему казалось, будто слово «spiral»[193]193
  Даниц в частной беседе с автором 23 ноября 2010 года.


[Закрыть] может означать только двумерную, плоскостную спираль, а объемную, трехмерную надо называть «helix». Полинг ответил, что слово «spiral» может означать и двумерную, и трехмерную спираль, однако, подумав, добавил, что слово «helix» нравится ему больше. В результате этого разговора пространная статья Полинга, Кори и Брэнсона, опубликованная в феврале 1951 года, вообще не содержала слова «spiral», а в ее названии «Структура белков. Две спиральные конфигурации полипептидной цепочки с водородными связями» употреблялось слово «helical». К этому времени Полинг был настолько убежден в верности своей модели, что они с Кори вслед за статьей об альфа-спирали выпустили целый фейерверк статей о структуре полипептидных цепочек.

Между тем, одним весенним субботним утром в том же году – дело было в Англии – Макс Перуц отправился в библиотеку и обнаружил там в свежем номере «Proceedings of the National Academy of Sciences» сразу несколько статей Полинга. Лет через тридцать шесть после этого он описывал, какие чувства охватили его в то утро (термины он выбирал научные, однако суть эмоций предельно ясна).

«Статья Полинга и Кори сразила меня наповал. В их спиралях, в отличие от тех конструкций, которые предлагали мы с Кендрю, не было ни малейших натяжек, все амидные группы были плоскостные, все карбоксильные группы формировали идеальные водородные связи с аминогруппами, находившимися на четыре остатка дальше по цепи. Похоже, придраться к этой структуре было в принципе невозможно. Как же я ее проглядел? Почему не подумал, что амидные группы должны быть плоскостными? Почему слепо цеплялся за период в 5,1 ангстрем, который предложил Астбери? С другой стороны, разве могла спираль Полинга и Кори при всей своей внешней красоте быть верной, если у нее неправильный период? В голове у меня царила полнейшая неразбериха. Я сел на велосипед и покатил домой на обед – и проглотил все, что было на тарелке, не слыша ни болтовни детишек, ни расспросов жены, которая интересовалась, что со мной сегодня [194]194
  Perutz 1987.


[Закрыть] .»

Еще немного поразмышляв над моделью Полинга, Перуц заметил, что альфа-спираль напоминает винтовую лестницу, ступеньками которой и служат аминокислотные остатки (на илл. 12 они отмечены буквой R). Высота каждой ступеньки составляет примерно 1,5 ангстрема. Таким образом, теория рентгеновской дифракции Брэгга предсказала существование до той поры не известных структур в отраженном спектре рентгеновского излучения, разделенных расстояниями в 1,5 ангстрема, от плоскостей, перпендикулярных оси волокна. Ни у одной модели из группы Брэгга подобной черты не было, так что это оказалось бесспорными «отпечатками пальцев» альфа-спирали Полинга.

Перуц уже был готов сделать вывод, что поскольку в данных Астбери подобных структур не было, этого достаточно, чтобы опровергнуть модель Полинга, но тут он вдруг вспомнил, что сама постановка эксперимента Астбери, при которой оси волокон были перпендикулярны пучку рентгеновского излучения, не позволила бы распознать «ступеньку» в полтора ангстрема. Расчеты показывали, что идеальные условия, при которых можно было бы наблюдать структуры в отраженном рентгеновском свете, получаются при наклоне волокон под углом около 31 градуса.

Перуцу не терпелось тут же проделать необходимую проверку. Он вскочил на велосипед, покатил обратно в лабораторию, схватил конский волос, который лежал у него в ящике стола, поместил его в рентгеновский аппарат под углом, который, по его вычислениям, лучше всего подходил для того, чтобы выявить неведомую структуру, обернул его пленкой со всех сторон (у Астбери была камера, которая делала снимки на пластине, поле зрения у нее было слишком узкое, и, таким образом, рассеяния на большие углы не могли быть детектированы) и пустил рентгеновский луч. Проявить снимок он смог лишь через несколько часов, которые стали для него настоящей пыткой, но в конце концов Перуц получил ответ. Предсказанные моделью альфа-спирали структуры, расположенные на расстоянии в полтора ангстрема, прямо-таки бросались в глаза!

Утром в понедельник Перуц первым делом показал рентгеновский снимок Брэггу. Брэгг поинтересовался, что заставило Перуца ни с того ни с сего провести эксперимент, который привел к таким знаменательным результатам. Перуц ответил, что страшно разозлился на самого себя за то, что упустил из виду модель альфа-спирали. На это Брэгг пробурчал – и эта фраза вошла в историю: «Надо было мне разозлить вас раньше!»