Текст книги "Три тайны жизни"

Автор книги: Владимир Фурсов

сообщить о нарушении

Текущая страница: 3 (всего у книги 4 страниц)

Белки – основа жизни

О значении белка писал еще Ф. Энгельс: «Жизнь есть способ существования белковых тел… Повсюду, где мы встречали жизнь, мы находили, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни»[7]7
  Ф. Энгельс. Анти-Дюринг. М., 1948, стр. 77.


[Закрыть].

Белки в организме выполняют самые различные функции. Они составляют около половины всех органических веществ, содержащихся в протоплазме клеток. Поэтому белки являются основным строительным веществом в клетке. Они постоянно самообновляются. Это было установлено методом меченых аминокислот. Например, у человека половина белков всех тканей распадается и строится заново в среднем в течение восьмидесяти дней. Некоторые белки замещаются быстрее, другие медленнее. Так, белки печени и сыворотки крови обновляются наполовину каждые десять дней, белки мышц замещаются наполовину каждые сто восемьдесят дней.

Самообновление веществ в организме осуществляется с помощью ферментов, или энзимов, которые тоже являются белками. И. П. Павлов называл ферменты возбудителями жизни, так как они ускоряют многочисленные реакции, лежащие в основе обмена веществ в организме.

Каждый из ферментов способен ускорять только одно строго определенное химическое превращение. В протоплазме клеток содержатся сотни разнообразных ферментов.

Характерной чертой ферментов является то, что, возбуждая определенную химическую реакцию, они вступают лишь в кратковременную связь с реагирующими веществами и не входят в конечные продукты реакции. Поэтому небольшое количество молекул фермента может за короткое время способствовать вступлению в реакцию большого количества молекул реагирующего вещества. Так, один грамм фермента пепсина за два часа перерабатывает двадцать пять килограммов яичного альбумина.

Очень важная роль белков заключается и в том, что они являются переносчиками веществ в организме. Как известно, гемоглобин крови, например, доставляет кислород в клетки животных и человека, не подвергая его химическим изменениям.

Следующая функция белков – это механо-химическая, или двигательная. В ней участвуют специализированные белки, образуя различные сократительные системы, мышечные волокна и ткани. Такие белки участвуют в движении протоплазмы внутри клетки, а во время деления клетки нити ахроматинового веретена, сокращаясь, перетягивают хромосомы к полюсам делящейся клетки. Кроме того, многие одноклеточные и некоторые ткани многоклеточных организмов имеют специальные цитоплазматические образования – жгутики и реснички, которые тоже постоянно находятся в движении.

Белки стоят на страже здоровья организма. Если в организм животного или человека каким-либо путем попали чужеродные белки (чаще всего ими бывают ядовитые белковые вещества – токсины, выделенные болезнетворными бактериями), то в крови организма-хозяина вырабатываются особые белки – антитела, которые тут же вступают в бой с белками-чужаками до полной победы над пришельцами. После перенесения многих инфекционных болезней в организме вырабатываются защитные антитела. И до тех пор, пока у выздоровевшего сохранится способность к образованию данных антител, этой болезнью он вторично не болеет, то есть вырабатывается иммунитет. Эта физиологическая функция белка является активной.

Но белки животных выполняют еще и пассивную охранную функцию. Так, они входят в состав целого ряда защитных покровных тканей – керотина, элостина, феброина и др.

Белки принимают непосредственное участие в росте и развитии организма. Эти процессы осуществляются с помощью гормонов, многие из которых имеют белковую природу. Гормоны выделяются в кровь железами внутренней секреции. Они наряду с нервной системой управляют работой различных органов, передавая химические сигналы. Таким образом, белкам в любом организме принадлежит очень широкая «исполнительная власть».

Чем же объясняется такое многообразие биологических функций белков?

Ответ на этот вопрос можно найти в изучении самой природы белковых молекул. Многолетние кропотливые исследования показали, что в состав белковых молекул входят относительно простые вещества – аминокислоты, которые являются своеобразными «кирпичиками» этого сложного соединения. В настоящее время в различных белках живых организмов мы знаем около ста аминокислот, из которых двадцать являются важнейшими, незаменимыми аминокислотами, без коих организм не может существовать.

Аминокислоты являются как бы «двуликими» органическими соединениями: они проявляют в реакциях свойства как кислоты, так и основания за счет содержания аминогруппы NH₂ и кислотных (карбоксильных) групп СООН. Все аминокислоты имеют сходное в принципе химическое строение:

Различия их в основном заключаются в радикалах (R), которые тоже представляют собой сложные группы атомов.

В качестве примера приведем структурные формулы трех аминокислот, широко распространенных в различных белках: глицина, аланина и треонина.

Аминокислоты соединяются между собой и образуют длинную пептидную цепочку, которая является первичной структурой белковой молекулы. Она определяет последовательность аминокислот в молекулах белков: a₁ – а₂ – а₃… а_n, где a₁ означает какую-либо вполне определенную аминокислоту (например, аланин или серин), а₂ – иную (а может быть, и ту же самую), но тоже вполне определенную аминокислоту (скажем, глицин) и т. д.

Молекулы белков состоят из нескольких пептидных цепей, способных сворачиваться в спирали и клубки, характерные уже для живой материи.

Главным различием молекул белков служит последовательность расположения в них аминокислот. Например: в одном белке в качестве первого мономера a₁ фигурирует аминокислота серин, а в молекуле другого белка вместо серина в качестве первого мономера выступает, положим, фенилаланин, в качестве а₂ – скажем, аргинин, а не лизин и т. д. Достаточно отличия хотя бы в одном номере, чтобы белок стал другим. Разумеется, белки могут различаться между собой и по общему числу мономеров в цепочке.

Выявление действительной последовательности расположения аминокислот в цепочке белковой молекулы (его первичной структуры) – одна из самых сложных задач современной биологии. Расшифровка строения белков дает возможность судить о различиях живых организмов на молекулярном уровне. Но что еще важнее – искусственно создавать белки для пищевых, кормовых и лечебных целей. Систематическое изучение последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепях было начато около десяти лет назад. Сейчас полностью воспроизведено строение рибонуклеазы – белка, построенного из ста двадцати четырех аминокислотных остатков, связанных между собой в форме общей полипептидной цепи[8]8
  Для обозначения порядка расположения аминокислот в белковой цепочке применяются следующие сокращения: лиз. – лизин, глут. – глутамин, тре. – треонин, ал. – аланин, фен. – фенилаланин, арг. – аргинин, сер. – серин, асп. – NH₂– аспарагиновая кислота, гис. – гистидин, мет. – метионин, цис. – цистин, прол. – пролин, изол. – изолейцин.


[Закрыть].

Химическое строение белковой молекулы – рибонуклеазы.

Большим достижением является полная расшифровка последовательности аминокислот в белке вируса табачной мозаики, состоящей из ста пятидесяти семи аминокислотных остатков. Недавно закончилась многолетняя работа по установлению последовательности аминокислот в белке лизоциме, содержащемся в слезах и яичном желтке. Установлено, что белковая цепь лизоцима построена из ста двадцати шести аминокислотных остатков.

В последние годы расшифровано строение ряда белковых гормонов со сравнительно простой молекулой, как, например, инсулина – гормона поджелудочной железы, недостаток которого порождает сахарную болезнь. Изучено строение гормона задней доли гипофиза – окситоцина и вазопрессина.

Современными методами рентгено-структурного анализа с использованием электронных вычислительных машин установлена общая форма молекулы белка. Она такова: цепочка аминокислот закручивается в спираль, витки которой очень близко примыкают друг к другу. В отдельных местах атомы спирали притягиваются между собой. Устойчивое спиральное строение называется вторичной структурой белка. Спираль белковой молекулы сворачивается в своего рода клубок и образует третичную структуру, которая всегда постоянна (специфична) для каждого данного белка.

В некоторых случаях молекулы белков присоединяют и другие молекулы и образуют еще более сложную, четвертичную, структуру.

Строение молекулы простого белка миоглобина (третичная структура).

Если заменить хотя бы в одном месте белковой цепочки одну аминокислоту на другую, может произойти изменение свойств белка. Так, в ряде районов Африки и Средиземноморья, а также в странах Юго-Восточной Азии существует тяжелое наследственное заболевание крови – серповидноклеточная анемия. При ней красные кровяные шарики имеют форму серпов. В гемоглобине таких больных электрически заряженная глутаминовая кислота заменена на электрически нейтральную аминокислоту валин. В результате гемоглобин сильно изменяет свои свойства. Эритроциты крови с таким гемоглобином приобретают серповидную форму. Утратив электрический заряд, молекулы гемоглобина перестают отталкивать друг друга и «слипаются» в кристаллоподобные структуры. Эритроциты серповидной формы гораздо хуже переносят кислород, вследствие чего наступает кислородное голодание. Дети с этим врожденным недугом обычно не доживают и до двух лет.

Образование цепи в белковой молекуле из отдельных аминокислот.

Создание искусственных белков является важнейшей проблемой современной науки. На пути искусственного синтеза белка перед учеными встали огромные препятствия. Чтобы соединить между собой две аминокислоты, надо преодолеть массу трудностей. Каждая аминокислота, как уже было сказано, имеет два химических лица: карбоксильную кислую группу на одном конце и аминную основную группу на другом. Если от карбоксильной группы одной аминокислоты отнять группу ОН, а от аминной группы другой – атом водорода, то образуется при этом простейший из пептидов – дипептид и отщепляется молекула воды. Повторяя эту операцию, можно наращивать количество аминокислот и длину белковой цепочки. Однако эта на первый взгляд несложная операция практически бывает очень трудно осуществимой: аминокислоты весьма неохотно соединяются друг с другом. Приходится их активировать химически и подогревать.

Вторая сложность заключается в том, что соединяться друг с другом могут не только остатки различных аминокислот, но и две молекулы одной кислоты. При этом строение синтезируемого пептида будет уже отличаться от желаемого. Более того, каждая аминокислота может иметь не две, а несколько боковых химически активных групп (радикалов), способных присоединять аминокислотные остатки.

Чтобы не дать реакции свернуть с заданного пути, необходимо закрыть на время осуществления реакции все реактивноспособные группировки аминокислот, кроме одной, присоединив к ней так называемые защитные группировки. Если этого не сделать, то цепь будет расти не только с обоих концов, но и в бок и аминокислоты уже не удастся соединить в заданной последовательности. А это значит, что не получится белковая молекула с определенными свойствами. Ученые нашли выход из положения: стали применять вещества, защищающие боковые реактивноспособные группировки от нежелательных реакций. Но существующие методы еще далеко не совершенны. Чтобы получить инсулин, необходимый больным диабетом, состоящий из пятидесяти одной аминокислоты, химикам потребовалось около трех лет напряженной работы, при этом было произведено двести двадцать три реакции, а желаемого вещества они получили лишь сотую долю процента. Но упорный труд ученых увенчался уже некоторым успехом. Большие достижения на пути синтеза белка получены советскими учеными.

Искусственное получение белка имеет первостепенное значение в проблеме создания синтетической белковой пищи для человечества и сельскохозяйственных животных. Это даст возможность получения всех необходимых при составлении пищевых рационов аминокислот, более дешевых, чем естественные белки.

Нужный белок можно получить с помощью живых организмов. Это один из более доступных способов синтеза необходимых белков. Неоценимую услугу в разрешении этой проблемы оказали одноклеточные организмы. В настоящее время уже начато промышленное получение белков микробиологическим путем. Все микроорганизмы имеют белковую плазму, и многие из них можно употреблять в пищу. Широко известны кормовые дрожжи, выращиваемые на сахаристых отходах сельского хозяйства. Имеются также многие виды микроорганизмов, развивающихся на углеводородах. Существуют микробы – пожиратели метана, парафинов и т. д. Французский ученый Шампанья предложил выращивать кормовые дрожжи на фракциях нефти и применять полученные таким образом белки в пищевом рационе, в частности в кондитерском производстве.

Нуклеиновые кислоты

В протоплазме клеток, кроме белков, углеводов и жиров, содержится еще одно очень сложное органическое вещество. Его впервые выделил ученый Мишер еще в 1870 году из ядер клеток и поэтому назвал нуклеиновой кислотой (нуклес – ядро). Несколько позже нуклеиновую кислоту обнаружили и в цитоплазме клеток. Многие десятилетия на эти кислоты ученые не обращали серьезного внимания. Только в пятидесятые годы нашего века нуклеиновые кислоты стали изучать комплексными современными методами.

Нуклеиновые кислоты, как и белки, очень сложно устроены. Их молекулярный вес бывает значительно больше, чем у самых сложных белков. Недавно была обнаружена нуклеиновая кислота, молекулярный вес которой составлял более миллиарда, а длина такой молекулы достигает 50–60 миллимикрон. Обычно длина молекулы нуклеиновых кислот составляет около 5 миллимикрон, тогда как самые крупные белковые молекулы имеют молекулярный вес от нескольких сот тысяч до десяти миллионов, а длина их составляет десятые доли миллимикрона (0,1–0,2).

В настоящее время выделено и изучено два вида нуклеиновых кислот: рибонуклеиновая (сокращенно РНК) и дезоксирибонуклеиновая (ДНК)[9]9
  Латинская приставка «де», или «дес», означает «лишать».


[Закрыть].

Две полинуклеотидные цепи с парами оснований, связанных водородными мостиками в молекуле ДНК.

Кислоты эти состоят из отдельных звеньев, или мономеров. У белков такими звеньями являются аминокислоты, а у нуклеиновых кислот – нуклеотиды. В состав каждого нуклеотида входят азотистые основания – пиримидиновые и пуриновые, остатки фосфорной кислоты (фосфат) и сахара. В состав азотистых оснований входят четыре вещества: аденин, цитозин, гуанин, тимин. Но обе нуклеиновые кислоты различаются между собой по сложности строения, молекулярному весу и химическому составу. Рибонуклеиновая кислота имеет две химические особенности: во-первых, вместо азотистого основания тимина в нуклеотиды РНК входит урацил, а углевод пентоза (дезоксирибоза С₅Н₁₀О₄) заменен в РНК на рибозу (С₅Н₁₀О₅), которая содержит на один атом кислорода больше. Молекулярный вес ДНК, как правило, больше, чем у РНК.

Подобно аминокислотам в белковой молекуле нуклеотиды способны образовывать длинные цепи, соединяясь друг с другом в любой последовательности. Особенно длинные цепочки образуют нуклеотиды ДНК.

Наиболее крупные молекулы ДНК можно видеть в электронный микроскоп. Но чтобы изучить их внутреннюю структуру, потребовалась огромная изобретательность. Только с помощью специальных физических методов рентгено-структурного анализа в сочетании с теоретическими исследованиями удалось определить внутреннюю структуру молекулы ДНК.

По внешнему виду молекулы ДНК представляют собой свитую двойную спиральную цепочку. В общем она напоминает винтовую лестницу. Каждая «ступенька» этой своеобразной лестницы образована двумя азотистыми основаниями, соединенными между собой водородной связью. «Перилами» же этой лестницы служат цепочки из чередующихся атомных групп фосфорной кислоты и сахаров – дезоксирибоз.

Исследования показали, что «ступеньки» молекулярной лестницы ДНК соединяются между собой атомом водорода в строго определенных комбинациях. Оказалось, что основания аденин и гуанин имеют длину по двенадцать ангстрем (ангстрем – десятимиллионная доля миллиметра), а тимин и цитозин немного короче – по восемь ангстрем. Расстояние между «перилами» цепи повсюду одинаково и равно двадцати ангстрем. Это означает, что одно из оснований любой «ступеньки» должно быть большим, а другое меньшим, то есть возможны только вполне определенные комбинации оснований. Они таковы: аденин – тимин и гуанин – цитозин; или перевернутые: тимин – аденин и цитозин – гуанин. Только в таких комбинациях и встречаются азотистые основания в двойных молекулах ДНК. Если удалить одно из оснований в молекуле, то его место должно занять тоже основание, так как никакое другое не подойдет либо по геометрическим размерам, либо по способности к образованию химической связи.

При определенных условиях молекулы ДНК могут разворачиваться и раздваиваться вдоль оси на две совершенно одинаковые (комплементарные) части. Расщепление цепи молекулы ДНК происходит по водородной связи. Если поместить образовавшиеся половинки молекулы ДНК в химическую среду, где в большом количестве содержатся различные нуклеотиды, и создать соответствующие условия, то они автоматически достраиваются до полных молекул и, стало быть, из двух половинок исходной молекулы образуется две новых молекулы ДНК. Причем эти «дочерние» молекулы будут полностью скопированы с «материнской», так как место каждого азотистого основания, а следовательно и всего нуклеотида, строго обусловлено.

Молекулы ДНК обладают замечательным, только им присущим свойством самокопирования. При самоудвоении молекул ДНК происходит образование точных копий исходных. Молекулы же белков не могут сами собой синтезироваться из аминокислот по образцу уже существующих. До недавнего времени оставалась еще загадкой способность живых клеток создавать белки, специфические для данного организма. После открытия самокопирования ДНК была высказана мысль об участии нуклеиновых кислот в синтезе белков.

Конкретная нуклеиновая кислота, как и конкретный белок, имеет «индивидуальность», только у белков она выражается специфической последовательностью аминокислот, а у нуклеиновой кислоты – присущей только ей последовательностью нуклеотидов. Но нуклеиновая кислота передает свою индивидуальность «потомкам»– молекулам-копиям, а белок нет.

Нуклеиновые кислоты располагаются (локализуются) в клетках живых организмов очень своеобразно. ДНК обнаруживается в ядрах клеток, хотя в последнее время установлено наличие специфической ДНК в некоторых органоидах клетки (хондриосомах и пластидах). РНК имеет более широкое распространение в клеточной протоплазме. Основная масса РНК сосредоточена в цитоплазме и рибосомах (за высокое содержание РНК они и получили такое название). Имеется РНК также и в ядрах, где она концентрируется в ядрышках и отчасти в хромосомах.

Днк имеет самый высокий молекулярный вес из всех органических веществ: порядка нескольких десятков миллионов. Молекулярный вес РНК меньше, но колеблется от нескольких тысяч до одного-двух миллионов в зависимости от природы молекулы.

За последние годы была установлена тесная взаимосвязь между белками и нуклеиновыми кислотами. Если белкам в организме принадлежит своего рода исполнительная роль, то нуклеиновые кислоты – «законодатели» внутриклеточных процессов, они оказались причастны к синтезу белков в организме.

Синтез белков

Когда установили, что молекулы белков не обладают способностью к самоудвоению, было высказано предположение о том, что между белками и нуклеиновыми кислотами существует связь. Специально проведенными опытами у живых клеток растений (корешков лука, гороха и др.) извлекали РНК, и тотчас в таких клетках прекращалось накопление белков. Опыты показали, что нуклеиновые кислоты участвуют в процессах синтеза белков. Но самые достоверные данные о непосредственном участии нуклеиновых кислот в синтезе белков были получены на вирусах.

Вирусы – весьма интересные образования. Они находятся на границе между живыми и неживыми телами. Эти чрезвычайно мелкие частицы удается увидеть только в электронный микроскоп. Размеры вирусов, например, полиомиелита (детского паралича) составляют 27 миллимикрон (миллимикрон – стотысячная часть миллиметра), желтой лихорадки – 22 миллимикрона, ящура – 21 миллимикрон.

По величине они приближаются к молекулам белков. Так, молекула гемоглобина крови лошади имеет размер 3X15 миллимикрон, а молекула альбумина (белка куриного яйца) составляет 2,5X10 миллимикрон.

Микрофотографии, полученные с помощью электронного микроскопа, дают представление о форме некоторых вирусов. Вирусные частицы способны склеиваться между собой, превращаясь при этом в кристаллоподобные образования. В кристаллическом состоянии вирусы могут сохраняться сотни лет и не проявлять признаков живой материи. Но стоит вирусной частице попасть в восприимчивую к нему живую клетку, и она начинает там стремительно размножаться. В этом одна из причин трудности борьбы с вирусными заболеваниями.

Все известные в настоящее время вирусы подразделяются на три большие группы в зависимости от того, с какими клетками способны они взаимодействовать: с бактериальными, растительными или животными.

Каждая вирусная частица (вирион) состоит из одной молекулы нуклеиновой кислоты и многих молекул белков. Нуклеиновая кислота является как бы сердцевиной, заключенной в белковую капсулу (капсид), или своеобразную «шубу» из белковых молекул. Белковые молекулы (капсомеры) расположены вокруг вирусной нуклеиновой кислоты в определенном порядке, образуя правильные геометрические фигуры шарообразной или палочковидной формы.

Различные вирусы в электронном микроскопе: а) вирус оспы; б) вирус герпеса; в) вирус гриппа; г) бактериофаг; д) вирус мозаики табака; е) вирус картофеля. Большой круг, в котором помещены вирусы, – это размер эритроцита (красного кровяного шарика при том же увеличении), черный кружок в центре – размер самой маленькой бактерии.

При встрече с клеткой, восприимчивой к данному вирусу, вирусная частица прикрепляется снаружи к ее поверхности. В оболочке клетки проделывается отверстие, что нередко осуществляется ферментами вируса, вызывающими распад веществ клеточной оболочки. (Например, во внешней оболочке вируса гриппа имеется особый фермент, вызывающий распад сложных белков, находящихся на поверхности клеточных стенок эпителиальной ткани дыхательных органов человека). В проделанное отверстие клетки-«хозяина» «впрыскивается» молекула нуклеиновой кислоты вируса. Белки же вирусной частицы лишь способствуют проникновению молекулы нуклеиновой кислоты в клетку, а сами остаются за пределами пораженной клетки.

Проникнув внутрь, молекула нуклеиновой кислоты вируса, не встречая сопротивления со стороны протоплазмы клетки, начинает быстро размножаться путем самоудвоения. Вначале она «штампует» несколько сот своих копий, затем эти копии начинают синтез белков, при этом синтез собственных белков пораженной клетки подавляется. Из только что созданных белков и ранее возникших копий молекулы вирусной нуклеиновой кислоты образуются новые вирусные частицы. Через несколько минут после проникновения в клетку одной молекулы вирусной нуклеиновой кислоты клетка-«хозяин» разрушается. Наружу выходят сотни вирусных частиц, являющихся точными копиями вируса, вначале поразившего клетку, и принимаются за разрушение еще здоровых клеток организма.

Механизм такого образования белков и целых вирусных частиц можно понять только в том случае, когда допустим, что последовательность аминокислот в белке, синтезируемом клеткой, определяется последовательностью нуклеотидов в молекуле нуклеиновой кислоты. Ведь точными опытами доказано, что вирусные белки в пораженную клетку не проникают. Единственным носителем информации о строении этих белков может быть только проникшая в клетку нуклеиновая кислота вируса. Остается только разгадать тайну, каким образом в молекуле нуклеиновой кислоты зашифрован план строения белка и как этот план синтеза видоспецифических белков осуществляется. Каким образом обеспечивается в клетке соединение аминокислот в длиннейшей цепи белка как раз в нужной последовательности?

Свойства белковой молекулы, как уже было отмечено, зависят от последовательности аминокислот в ее цепочке. Достаточно изменить порядок расположения хотя бы нескольких аминокислот в цепочке, как изменяются свойства всей молекулы белка. Это убедительно доказано на белке крови гемоглобина: при замене в молекуле гемоглобина электрически заряженной глутаминовой кислоты на электрически нейтральную аминокислоту валин белок крови теряет способность присоединять к себе кислород, появляется болезнь серповидноклеточная анемия.

Цепочки молекул нуклеиновых кислот тоже состоят из определенного порядка нуклеотидов. Данные, полученные на вирусах и других объектах, говорят о том, что в молекуле нуклеиновой кислоты «записано», или закодировано, химическое строение белковых молекул, то есть каждый белок «описывается» определенным участком нуклеиновой кислоты. Это означает, что последовательность аминокислот в данной белковой молекуле каким-то образом изображается последовательностью нуклеотидов соответствующего участка молекулы нуклеиновой кислоты. Получается так, что расстановкой одних веществ (различных аминокислот) управляют другие вещества (различные нуклеотиды). Такое изображение одних объектов другими в кибернетике[10]10
  Кибернетика – греческое слово, что означает искусство управления. Это наука об общих закономерностях процессов управления и связи в организованных системах – машинах и живых организмах.


[Закрыть]называется кодированием.

Так как белки определяют наследственные особенности организма, то синтез видоспецифических белков с помощью нуклеиновых кислот можно назвать кодированием наследственной информации.

Если бы количество различных типов нуклеотидов, встречающихся в нуклеиновых кислотах, соответствовало количеству различных аминокислот, входящих в состав белков, то можно предположить, что при наследственном кодировании каждая из аминокислот изображается определенным, соответствующим ей нуклеотидом. Например, валин – аденином, аланин – гуанином и т. д. Но такое предположение не соответствует действительности, потому что различных типов аминокислот десятки, а важнейших из них двадцать, тогда как различных видов нуклеотидов – всего четыре. Учитывая это обстоятельство, ученые вначале теоретически стали подыскивать такие комбинации, с помощью которых четыре вида нуклеотидов могли бы кодировать все аминокислоты. В технике имеются такие примеры. Например, в связи осуществляется передача разнообразных букв посредством всего двух электрических сигналов: положительным (+) и отрицательным (-) импульсами[11]11
  Комбинации импульсов называются кодами.


[Закрыть].

Ученые высказали мысль о том, не основано ли и кодирование наследственной информации на сходном принципе? Не изображается ли каждая аминокислота белка определенной комбинацией нескольких нуклеотидов в молекуле нуклеиновой кислоты? Вскоре эти предположения подтвердились: каждая аминокислота в клетке управляется тремя нуклеотидами из четырех существующих. Эти четыре нуклеотида – тимин (Т), аденин (А), цитозин (Ц), гуанин (Г), сочетаясь по три, могут дать шестьдесят четыре комбинации (или триплета), а важнейших аминокислот всего двадцать. Следовательно, одна и та же аминокислота может кодироваться несколькими триплетами. Эти триплеты, или кодовые обозначения, носят название «синонимов». Очень важно отметить, что триплеты могут «работать» во всех системах независимо от принадлежности их к организмам, то есть они синтезируют белки в препаратах, полученных из бактерий, из клеток различных растений или млекопитающих животных. Это обстоятельство еще раз, уже не на клеточном, а на молекулярном уровне, доказывает единство живой природы.

Сейчас уже можно считать окончательно установленным, что каждая из аминокислот, входящих в состав белков любого организма, действительно изображается комбинацией из трех нуклеотидов в молекулярной цепочке нуклеиновой кислоты.

Это открытие, как его принято называть – «расшифровка кода наследственности», – по праву считается одним из величайших научных достижений последних десятилетий в познании тайн живой природы.

Итак, молекулы белка образуются путем соединения в сложные цепи молекул аминокислот. Для образования нужного белка (способного в данном организме выполнять определенную функцию) аминокислоты должны соединяться между собой в строго определенной последовательности. Поэтому синтез конкретного, требуемого белка не может быть осуществлен простым перемешиванием аминокислот в присутствии катализаторов (в организме их роль выполняют ферменты) и других условий, обеспечивающих осуществление реакции. Необходим очень сложный физиологический «механизм», обеспечивающий своего рода «сборку» молекул белка из имеющихся в клетке в большом количестве разнообразных аминокислот по заранее определенному плану, закодированному в молекулах ДНК. Подобную «сборку» весьма сложной молекулы белка из отдельных аминокислот ни одна химическая технология пока еще осуществлять не может: такой процесс наблюдается исключительно только в живых клетках, почему он и получил название «биосинтез», то есть синтез с помощью живого организма.

Живая клетка любого организма содержит полный набор нуклеиновых кислот, в которых закодирована последовательность всех без исключения белков, какие только могут быть синтезированы в данном организме. Например, в клетках печени человека синтезируется около ста различных белков. Но этим не исчерпываются возможности синтеза белков клеток. Обычно в определенной клетке при данных условиях синтезируется всего лишь несколько видов белков. Так, в любой клетке человеческого тела имеется план «сборки» молекулы инсулина, гемоглобина, рибонуклеазы и других белков, но в действительности гормон инсулин образуется только в некоторых клетках поджелудочной железы, гемоглобин – в клетках мозга, рибонуклеаза – в клетках слюнных желез и некоторых других клетках.

Биосинтез белков осуществляется в рибосомах каждой клетки организма. Эти мельчайшие органоиды, видимые лишь в электронный микроскоп, являются своего рода «сборочным цехом» специфических белковых молекул. Рибосомы содержат большое количество так называемой рибосомальной рибонуклеиновой кислоты (сокращенно обозначают R-PHK). Кроме того, в цитоплазме клеток содержится другая форма рибонуклеиновой кислоты: ее назвали транспортной, или воднорастворимой, кислотой (сокращенно обозначают Т-РНК, или S-РНК). В ядре клетки образуется третья форма рибонуклеиновой кислоты – информационная (сокращенно обозначают И-, или М-РНК, то есть «мессенджер»-РНК[12]12
  «Мессенджер» – по-английски означает курьер.


[Закрыть]. Все три формы РНК отличаются между собой как по выполняемой ими функции, так и по сложности строения.

План строения белковой цепочки закодирован в ядре, в молекуле ДНК, а фактическая «сборка» белка осуществляется в рибосомах. Каким же образом передается из ядра в рибосомы информация об этом плане?