Текст книги "Ферменты"
Автор книги: Наталья Трунилина
сообщить о нарушении
Текущая страница: 1 (всего у книги 1 страниц)
Наталья Трунилина
Ферменты
Часть первая.
I. Определение. Химическая природа. Понятия: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор.
II. Сравнение фермента и небиологического катализатора.
2.1 Общие черты.
III. Влияние температуры на активность фермента.
IV. Влияние рН на активность фермента.
V. Специфичность.
VI. Активный центр.
Активный центр – уникальная комбинация аминокислотных остатков, участвующих в присоединении S и ведении катализа, формируется на уровне третичной структуры.
В первичной структуре участки АЦ расположены далеко друг от друга, например в молекуле протеолитического фермента химотрипсина. Аминокислотные остатки расположены ГИС – 57 положение, АСП – 102 и СЕР – 195.
Согласно теории «индуцированного соответствия» Кошленда, присоединение S к Е вызывает соответствующие изменения конформации А.Ц., что ведёт к образованию ES комплекса.
Как видно из рисунка участники А.Ц. при приближении S пространственно сближаются и фермент начинает катализ.
VII. Аллостерический центр.
Аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра, к которому присоединяются низкомолекулярные соединения, а также гормоны. Таким образом он выполняет регуляторную функцию.
Как мы видим продукт реакции по типу обратной связи взаимодействует с аллостерическим центром, меняет пространственную конфигурацию фермента и образование ES становится невозможным. Это называется аллостерическое ингибирование или ретро ингибирование, или ингибирование продуктом реакции по типу обратной связи.
VIII. Особенности ферментативного катализа.
а – реакция первого порядка, скорость реакции пропорциональна концентрации S, именно в зоне а можно определить активность фермента.
б – реакция смешанного порядка.
в – реакция нулевого порядка когда V = V max, и не зависит от концентрации S.
8.1 Константа Михаэлиса.
Км – константа Михаэлиса – это концентрация S, при которой скорость соответствует Данная величина изображается также по методу двойных обратных величин – график Лайнуивера-Берка.
Энергия активации – это та энергия, которая необходима, чтобы все молекулы 1 моля вещества пришли в активное состояние. Фермент увеличивает количество активных молекул и снижает уровень энергии активации.
Конец ознакомительного фрагмента.
Текст предоставлен ООО «ЛитРес».
Прочитайте эту книгу целиком, купив полную легальную версию на ЛитРес.
Безопасно оплатить книгу можно банковской картой Visa, MasterCard, Maestro, со счета мобильного телефона, с платежного терминала, в салоне МТС или Связной, через PayPal, WebMoney, Яндекс.Деньги, QIWI Кошелек, бонусными картами или другим удобным Вам способом.
